Aminokwas

Aminokwas jest kwas karboksylowy , który ma również aminową grupę funkcyjną . Takie związki organiczne mają więc zarówno grupę karboksylową –COOH, jak i grupę aminową, na przykład pierwszorzędową aminę –NH 2 lub drugorzędową aminę –NH–. W świecie żywym znanych jest około 500 aminokwasów, z których około 149 znajduje się w białkach . Te aminokwasy można klasyfikować na wiele różnych sposobów: często klasyfikuje się je według pozycji grupy aminowej względem grupy karboksylowej, rozróżniając na przykład α-aminokwasy , β-amino , γ-amino lub δ-amino  ; mogą być także klasyfikowane zgodnie z ich polarności , ich punkcie izoelektrycznym lub ich alifatycznych , aromatycznych , cyklicznych lub o otwartym łańcuchu charakterze , a nawet obecność grup funkcyjnych innych niż grupy karboksylowej i aminy, które określają tę klasę związków.

W Biochemistry , a-aminokwasy odgrywają kluczową rolę w strukturę, metabolizm i fizjologii z komórek wszystkich znanych żywych jako składników peptydów i białek . Jako takie stanowią większość ludzkiego ciała po wodzie . Przedstawiają one, z nielicznymi wyjątkami, ogólną strukturę typu H 2 N - HC R –COOH, gdzie R jest łańcuchem bocznym identyfikującym α-aminokwas . Wszystkie białka wszystkich znanych istot żywych składają się - z nielicznymi wyjątkami - tylko z 22 różnych aminokwasów, czasem nieznacznie zmodyfikowanych, zwanych aminokwasami proteinogennymi . Spośród nich 19 aminokwasów zawiera tylko cztery pierwiastki chemiczne  : węgiel , wodór , tlen i azot  ; Dwa aminokwasy dodatkowo zawierać atom o siarki , a rzadko aminokwas zawiera jeden atom selenu . Te aminokwasy tworzą długie liniowe biopolimery , zwane polipeptydami , w których monomery są połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi . Aminokwas zaangażowany w jedno lub dwa wiązania peptydowe w polipeptydzie jest resztą aminokwasu. Kolejność, w jakiej te reszty następują po sobie w polipeptydach, jest sekwencją peptydową i jest określana przez geny poprzez kod genetyczny , który ustanawia zależność między kodonami trzech zasad nukleinowych i każdą z tych reszt.

Aminokwasy to prawie wszystkie cząsteczki chiralne , których naturalnymi przedstawicielami są zasadniczo enancjomery L  ; w ścianach komórkowych bakterii znajdują się również D- aminokwasy i niektóre antybiotyki , takie jak gramicydyna , która jest peptydem nie rybosomalnym . Oprócz ich roli w białka, kwasy proteinogenic aminowe mogą być prekursorami z ważnych biosyntezy . Ma to miejsce na przykład w przypadku glicyny , prekursor porfiryny , co daje hem z czerwonych krwinek , a także kwas inozynowy , co daje purynowych zasady z kwasów nukleinowych . Ponadto kilka aminokwasów, proteinogennych lub nie, również odgrywa kluczową rolę w fizjologii organizmu, niezależnie od ich udziału w tworzeniu białek. Tak więc karnityna , aminokwas nieproteogenny , bierze udział w transporcie lipidów . Glutaminian (proteinogenic) i kwas γ-aminomasłowy (GABA, nie proteinogenic) znajdują się w mózgu , odpowiednio głównym neuroprzekaźnikiem wzbudnica i głównego inhibitora z centralnego układu nerwowego . Istnieje również wiele innych niebiałkogennych biologiczne a-aminowe kwasów , niektóre z nich pochodzą z białka aminokwasów przez posttranslacyjną modyfikację na białkach - na przykład z cytruliny , który wywodzi się z argininy i kwasu piroglutaminowego , przez laktamizację z kwasu glutaminowego - lub nie wchodzą w skład białek - na przykład DOPA i ornityny . Niektóre naturalne α-aminokwasy mogą być również toksyczne, na przykład kwas domoikowy , który jest fikotoksyną .

Uważa się, że dziewięć z 22 aminokwasów proteinogennych jest niezbędnych dla ludzi, ponieważ nie mogą być wytwarzane przez ludzki metabolizm i dlatego muszą być dostarczane bezpośrednio z pożywienia . Inne aminokwasy mogą być również niezbędne w zależności od wieku lub stanu zdrowia. Lista niezbędne aminokwasy, różni się w zależności od gatunków  : przeżuwacze , na przykład, otrzymać kilka aminokwasów, które nie syntetyzują się z produktów fermentacji przez mikroorganizmy w ich reticulorumen . Ze względu na swoje znaczenie biologiczne aminokwasy są ważnymi elementami budulcowymi w żywieniu i są powszechnie stosowane w suplementach diety . Różne techniki również stosowanie aminokwasów, na przykład, jako nawozu , w technologii żywności w przemyśle spożywczym , w farmacji , w chemikaliów i organicznej syntezy ( asymetrycznej syntezy, na przykład).

Właściwości ogólne

Stereoizomeria

Najbardziej rozpowszechnionymi naturalnymi aminokwasami są α-aminokwasy , w skład których wchodzą wszystkie aminokwasy proteinogenne . Oprócz glicyny , której łańcuch boczny jest zredukowany do pojedynczego atomu wodoru i której węgiel α nie jest zatem centrum stereogenicznym , wszystkie te aminokwasy są związkami chiralnymi wykazującymi stereoizomerię D / L. Wszystkie aminokwasy proteinogenne włączone do białek przez rybosomy są enancjomerami L, ale D-aminokwasy mogą być obecne w białkach w wyniku modyfikacji potranslacyjnych , zwłaszcza w siateczce endoplazmatycznej , jak ma to miejsce w niektórych organizmach morskich, takich jak ślimaki z rodzaju Conus . D-aminokwasy są ważnymi składnikami peptydoglikanu o bakteryjnej ściany komórkowej , a D seryny będzie działać jako neuroprzekaźnik w mózgu .

Oznaczenie D / L pochodzi od pozycji odpowiednio z prawej lub lewej strony grupy –NH 2w rzucie Fischera , gdzie karboksyl znajduje się na górze w tej reprezentacji, z podobną kolejnością priorytetów grup (zgodnie z regułami Cahna, Ingolda i Preloga ):

1. atom azotu pierwszorzędowej aminy –NH 2 ;
2. atom węgla grupy karboksylowej –COOH;
3. atom węgla α łańcucha bocznego R , jeśli nie zawiera atomu o liczbie atomowej większej od tlenu , w przeciwnym razie przechodzi na drugą pozycję (tak jest w przypadku cysteiny i selenocysteiny );
4. atom wodoru.

Naturalne aminokwasy L najczęściej mają absolutną konfigurację S, podczas gdy D aminokwasy mają konfigurację R  ; L -cysteiny i L -sélénocystéine , kwaśny α-amino proteinogenic jednak mają absolutną konfigurację R w związku z, odpowiednio, atom siarki i selenu kondensatorem p węgla w łańcuchu bocznym -CH 2 SHi –CH 2 SeHzajmują drugie miejsce przed grupą –COOH, która odwraca konfigurację absolutną względem pozostałych L- aminokwasów .

Te enancjomery są optycznie aktywne  : każdy izomer odchyla spolaryzowane światło płaskie i jest prawoskrętny (+) lub lewoskrętny (-) w zależności od tego, czy obrót płaszczyzny polaryzacji światła następuje w kierunku zgodnym czy przeciwnym do ruchu wskazówek zegara. Nie ma korelacji między kierunkiem obrotu płaszczyzny polaryzacji (lub siłą rotacji ) a konfiguracją aminokwasu: tak więc L - alanina jest lewoskrętna i jest oznaczana jako L (-) - alanina . Zgodnie z konwencją, istnieje zgodność między reprezentacją kości a reprezentacją aminokwasów.

Niektóre z tych kwasów aminokarboksylowych, takie jak treoninę i izoleucynę , mają asymetryczny 2 nd węgla . W tym przypadku naturalny związek (2 S , 3 R ) nazywa się L, jego enancjomer (2 R , 3 S ) nazywa się D, pozostałe dwa stereoizomery (2 S , 3 S i 2 R , 3 R ), których krewny pozycje podstawników są różne i nazywane są allo .

Łańcuch boczny

Węgla z węgla z aminokwasami, które mają łańcuch boczny wiąże się z alfa węgla , na przykład, lizyna przedstawiony poniżej przeciw kolejno wyznaczone grecką literą β, γ, δ, etc. Mówimy więc o α-amino , β-amino , γ-amino , δ-aminokwasie w zależności od atomu węgla, na którym znajduje się grupa aminowa .

Zwyczajowo dzieli się aminokwasy na cztery grupy w oparciu o właściwości ich łańcucha bocznego:

• kwas
• podstawowy
• polarny ( hydrofilowy )
• niepolarne ( hydrofobowe )

O aminokwasach rozgałęzionych mówimy w odniesieniu do aminokwasów, których łańcuch boczny jest alifatyczny, a nie liniowy. Są to leucyna , izoleucyna i walina .

Prolina jest jedynym aminokwasem proteinogenic posiadające drugorzędową aminę . Z tego powodu od dawna był klasyfikowany jako kwas iminowy, chociaż kwalifikacja ta jest obecnie przestarzała, ponieważ w chemii funkcja iminy różni się od aminy drugorzędowej.

Forma obojnacza

Karboksylową grupa -COOH jest słabym kwasem , co oznacza, że ma ona tendencję do uwalniania protonów , z wytworzeniem ujemnie naładowanego karboksylanowej -COO - . Postać karboksylan przeważa w pH większe niż dopuszczalne P K A z kwasu karboksylowego , to znaczy około 2,2 do aminokwasów pochodzenia białkowego . Symetrycznie grupa aminowa –NH 2jest to słabo zasadowa , co oznacza, że ma ona tendencję do przyjmowania protonu, aby dać an amonu, NH 3 +. Forma amoniowa przeważa przy pH niższym niż p K a aminy, to znaczy około 9,4 dla aminokwasów proteinogennych.

Ponieważ z definicji aminokwasy mają zarówno grupę karboksylową, jak i grupę aminową, są to cząsteczki amfoteryczne  :

• przy pH <2,2: α-aminokwasy mają obojętną grupę karboksylową –COOH i grupę amonową –NH 3 + naładowany dodatnio, przy czym zespół ma całkowity ładunek elektryczny +1;
• przy 2,2 <pH <9,4: α-aminokwasy mają ujemnie naładowaną grupę karboksylanową –COO - i grupę amonową –NH 3 + dodatnio naładowany, całość jest globalnie neutralna;
• przy pH> 9,4: α-aminokwasy mają ujemnie naładowaną grupę karboksylanową –COO - i grupę aminową –NH 2 neutralny, zespół mający całkowity ładunek elektryczny –1.

Obecność dwóch grup funkcyjnych niosących przeciwne ładunki elektryczne +1 i –1 na nieprzylegających atomach definiuje jon obojnacze . Niejonizowana forma aminokwasów jest niezwykle rzadką substancją chemiczną w roztworze wodnym - mniej niż 0,1  ppm - ponieważ zwykle co najmniej jedna z dwóch grup jest zjonizowana. Aminokwasy, są także obecne w postaci jonów obojnaczych w fazie stałej, i krystalizuje się produkt posiadający właściwości podobne do kryształów o soli , w przeciwieństwie do większości kwasów i amin organicznych.

Punkt izoelektryczny

Różne typy krzywych miareczkowania odpowiadające grupom aminokwasów przedstawiono obok. Postać obojniaczojonowa przeważa przy pH pomiędzy dwoma p K a, ale współistnieje jednak z niewielkimi ilościami form niosących dodatni ładunek elektryczny netto i form niosących ujemny ładunek netto. W dokładnym punkcie środkowym między dwiema wartościami p K a , ilości form naładowanych dodatnio i form naładowanych ujemnie dokładnie się równoważą, tak że wynikowy ładunek elektryczny wszystkich rodzajów w roztworze wynosi dokładnie zero. Jest to punkt izoelektryczny , zdefiniowany przez p I = p (p K a1 + p K a2 ) , w którym aminokwasy mają zerową ruchliwość w wyniku elektroforezy .

Rozpuszczalność jonów obojnaczych jest najniższa w ich punkcie izoelektrycznym, a niektóre aminokwasy, zwłaszcza te, które mają niepolarny łańcuch boczny , można wyodrębnić z roztworu wodnego przez wytrącanie przez dostosowanie pH roztworu do wartości punktu izoelektrycznego.

Każdy aminokwas mający nieco inne wartości p K a od siebie, ich punkty izoelektryczne również nieznacznie się od siebie różnią. Aminokwasy, które posiadają łańcuch boczny naładowany elektrycznie coraz bardziej wymaga p K A łańcucha, oznaczone literą P K R . Zatem asparaginian , glutaminian, ale także cysteina mają ujemnie naładowany łańcuch boczny - ten z cysteiny pozostaje jednak słabo naładowany przy obojętnym pH - tak że ich punkt izoelektryczny wynosi p I = ½ (p K a1 + p K R ) . Symetrycznie histydyna , lizyna i arginina mają dodatnio naładowany łańcuch boczny, tak więc ich punkt izoelektryczny jest wyrażony jako p I = ½ (p K R + p K a2 ) .

Rozpuszczalność

Większość aminokwasów łatwo ulega solwatacji przez rozpuszczalniki polarne, takie jak woda lub alkohol etylowy (szczególnie prolina i hydroksyprolina ), w których są rozpuszczalne. Z drugiej strony α-aminokwasy są rozpuszczalne, ale w mniejszym stopniu, w rozpuszczalnikach niepolarnych . Rozpuszczalność ta zależy głównie od właściwości łańcucha bocznego  : rozpuszczalność zmniejsza się wraz z liczbą atomów od węgla rodnika, ale zwiększa się, gdy rodnik ten wykonuje funkcje polarne ( NH 2, COOH ) lub hydrofilowe ( OH ). Tyrozynowej , ponieważ jego rdzenia aromatycznych i jest trudno rozpuszczalny w wodzie, w ilości 0,38  g L -1 do 20  ° C , podczas gdy walina , alifatyczne , ale mniejszy, tym bardziej, ze względu na 24  g L -1  ; arginina , bardzo proste i bardzo polarny, rozpuszczalny w ilości 150  g L -1 , a cysteiny o krótkim bocznym łańcuchu zakończonym grupą funkcyjną tiolową jest bardzo dobrze rozpuszczalny w ilości 280  g L -1 i seryny , analog cysteiny z grupą hydroksylową zamiast grupy sulfhydrylowej jest szczególnie rozpuszczalny przy 360  g L- 1 .

Absorpcja światła

Roztwory aminokwasów są bezbarwne. Aminokwasy aromatyczne pochłaniają promieniowanie ultrafioletowe w zakresie od 260 do 280  nm . Powyżej 260  nm większość absorpcji promieniowania UV przez białka pochodzi z zawartości tryptofanu, a czasem tyrozyny i fenyloalaniny . Te aminokwasy są tak absorbujące ze względu na ich charakter aromatyczny ze względu na obecność cyklicznego benzenu .

Występowanie naturalne i rola biochemiczna

Aminokwasy proteinogenne

Te białka aminokwasów są podstawowymi blokami budującymi białka . Są polimeryzują tworząc liniowe polipeptydy , w których aminokwasy reszt połączonych przez wiązania peptydowe . Na rybosomach zachodzi biosynteza białek , które powodują translację informacyjnego RNA na białko. Kolejność, w której aminokwasy są połączone do łańcucha polipeptydowego jest określona przez kolejnych kodonów przenoszonych przez sekwencję z RNA, który jest kopia DNA z tej komórki jądra ; te kodony, które są trypletami nukleotydów , ulegają translacji na aminokwasy poprzez transfer RNA zgodnie z kodem genetycznym . Wpływa to bezpośrednio określa 20 aminokwasów, do której dodaje się dwa inne aminokwasy, poprzez bardziej skomplikowany mechanizm z udziałem, na selenocysteina , a elementem SECIS które przekodowuje z UGA stopu kodonów dla pirolizyna , A elementem PYLIS które przekodowuje z UAG kodonu stop. Płyta poniżej przedstawia struktury chemiczne z 22 tworzących białka aminokwasów  :

L- alaninowy L- arginina L -Asparagina L -Aspartate L- cysteina L -Glutaminian L- glutamina Glicynia L- histydyna L- Izoleucyna L- leucyna L- lizyna L- metionina L- fenyloalanina L -Proline L- pirolizyna     L -Selenocysteina L -Serine L- treonina L -Tryptofan L- Tyrozyna L -Valine

Struktura 22 aminokwasów proteinogennych . Pirolizyna i selenocysteina (powyżej szaro) odnoszą się do pewnych białek  :     - w pirolizyna się tylko w niektórych archeowców metanogenów ,     - w selenocysteina występuje również u eukariontów a priori w dziesiątkach enzymy rodziny oksydoreduktaz . Z drugiej strony pozostałych 20 aminokwasów, zwanych wzorcami, występuje powszechnie we wszystkich znanych żywych istotach.

Więcej informacji na temat tych związków można znaleźć na stronie Aminokwasy białkowe .

Aminokwasy nieproteogenne

Oprócz 22 aminokwasów proteinogennych istnieje duża liczba tak zwanych aminokwasów nieproteogennych . Niektórych nie można znaleźć w białkach , takich jak karnityna lub kwas γ-aminomasłowy , inne można znaleźć w białkach w wyniku modyfikacji potranslacyjnych , takich jak γ-karboksyglutaminian i hydroksyprolina , lub podstawienie w miejsce analogicznego aminokwasu, np. jako selenometionina . Modyfikacje potranslacyjne są często niezbędne do zapewnienia funkcjonalności lub regulacji białka. Tak więc, karboksylację od glutaminianu zwiększa wiązanie z wapnia kationami i hydroksylowanie w prolinę jest niezbędna dla spójności tkanki łącznej . Innym przykładem jest tworzenie hypusine w eukariotycznego czynnika inicjacji (en) EIF5A (en) po modyfikacji reszty z lizyną . Takie zmiany determinują również lokalizację białek w komórce , ponieważ dodanie grup hydrofobowych prawdopodobnie umożliwi białku związanie się z błoną fosfolipidową .    

Większość aminokwasów nieproteogennych nigdy nie występuje naturalnie w białku. Są to np. Lantionina , 2-aminoizomaślan , dehydroalanina czy też kwas γ-aminomasłowy . Często są to produkty pośrednie na ścieżce w biosyntezie z aminokwasów, takie jak ornityna i cytruliny , stanowiących część cyklu mocznikowego pośrednich o degradacji z aminokwasami. Jeśli α-aminokwasy są zdecydowanie głównymi aminokwasami biologicznymi jako składnikami białek, β-alanina stanowi przykład biologicznie ważnego β-aminokwasu , wykorzystywanego przez rośliny i niektóre mikroorganizmy do syntezy kwasu pantotenowego ( witamina B 5 ) , składnik koenzymu A , który jest bardzo ważną grupą prostetyczną w metabolizmie .

Niestandardowe aminokwasy

W dwadzieścia proteinogennych aminokwasów kodowanych bezpośrednio przez kod genetyczny są uważane za standardowe; wszystkie inne aminokwasy są niestandardowe. Dwa niestandardowe aminokwasy, pirolizyna i selenocysteina , są jednak aminokwasami proteinogennymi  : są w rzeczywistości kodowane pośrednio przez sekwencje insercyjne , które rekodują kodony stop do kodonów pirolizyny lub selenocysteiny. Zatem PYLIS elementem dół od UAG kodon przekodowuje tego ostatniego pirolizyna, natomiast SECIS elementem z kodon UGA przekodowuje tego ostatniego selenocysteina. W 2003 r. Policzono dwadzieścia pięć ludzkich selenoprotein , to znaczy białek zawierających co najmniej jedną resztę selenocysteiny.

Pozostałe niestandardowe aminokwasy nie mają właściwości proteinogennych.

Aminokwasy aromatyczne

Aminokwasy posiadające pierścień aromatyczny wykazują szereg szczególnych właściwości. Istnieją cztery aromatyczne aminokwasy proteinogenne : histydyna , fenyloalanina , tryptofan i tyrozyna .

• Histydyna ma imidazolowy pierścień na końcu jej łańcuchu bocznym i różni się znacznie od innych trzech: wyprowadza metabolicznie z pirymidyny pierścienia z ATP i rybozy cząsteczki i wykazuje słabą fluorescencję przy 280 nm . 
• Pozostałe trzy aminokwasy mają wspólny pierścień benzenowy . Pochodzą one metabolicznie z choryzmatu i są azotowane w wyniku reakcji ksantoproteinowej , która służy właśnie do ujawnienia grup benzenu. Są znacznie bardziej fluorescencyjne niż histydyna, pochłaniając promieniowanie ultrafioletowe do 257  nm , 275  nm i 280  nm odpowiednio dla fenyloalaniny, tyrozyny i tryptofanu. Tryptofan emituje ponownie w zakresie od 308 do 350  nm w zależności od polaryzacji otoczenia ( fluorescencja solwatochromowa ). Ta fluorescencja, który obejmuje inne aminokwasy, mogą zostać łatwo zablokowane przez bliskość grup protonowane , na przykład pozostałości z asparaginianu i glutaminianu sąsiadów w białku .

Istnieje również duża liczba aromatycznych aminokwasów niebiałogennych , na przykład tyroksyna , DOPA czy nawet 5-HTP .

Aminokwasy rozgałęzione

Istnieją trzy rozgałęzione aminokwasy proteinogenne : izoleucyna , leucyna i walina . To są wszystkie trzy niezbędne aminokwasy dla ludzi. Stanowią 35% niezbędnych aminokwasów w białkach mięśniowych i 40% niezbędnych dla ssaków aminokwasów.

Istnieje również wiele nieproteogennych aminokwasów rozgałęzionych, na przykład norwalina i kwas 2-aminoizomasłowy .

W żywności dla ludzi

Niezbędne aminokwasy u ludzi:

• histydyna  ;
• izoleucyna  ;
• leucyna  ;
• lizyna  ;
• metionina  ;
• fenyloalanina  ;
• treonina  ;
• tryptofan  ;
• walina .

Trawienie białek w jelicie powoduje rozerwanie, poprzez ich hydrolizę, wiązań peptydowych, które łączą reszty aminokwasowe w łańcuchach polipeptydowych . Dzieje się to w żołądku i dwunastnicy pod wpływem enzymów trawiennych , w tym peptydaz , z których głównymi są pepsyna z soku żołądkowego oraz trypsyna i chymotrypsyna z trzustki . Aminokwasy uwalniane w wyniku trawienia białek mogą przedostać się przez ścianę jelita i dostać się do krwiobiegu. Inne białka ulegają degradacji nawet wewnątrz komórek, uwalniając również aminokwasy, które je tworzą.

Same aminokwasy są rozkładane w komórkach w celu wytworzenia energii metabolicznej i różnych metabolitów, które z kolei mogą być wykorzystane w wątrobie do biosyntezy innych biomolekuł , takich jak węglowodany do aminokwasów tworzących glukozę i lipidy do aminokwasów lipomrówczaczy; te aminokwasy cétoformateurs Tymczasem, prowadzi do wytworzenia związków ketonowych o ketogenezy . Wytwarzanie glukozy z metabolity komórkowe, glukoneogenezę , w przypadku kwasów tłuszczowych jest lipogenezy . Usunięcie grupy aminowej –NH 2przez transaminazę uwalnia amoniak NH 3, który jest detoksykowany do mocznika przez wątrobę, podczas gdy powstały keton jest utleniany w cyklu Krebsa, a następnie przez łańcuch oddechowy, aż do powstania dwutlenku węgla CO 2.

Aminokwasy, których organizm nie jest w stanie syntetyzować i które muszą być dostarczane z pożywieniem, nazywane są „  niezbędnymi  ”. U ludzi jest ich dziewięć (patrz ramka). Pozostałe dwanaście jest wytwarzanych in vivo przez metabolizm komórek, przy czym jedna z nich, zawierająca atom selenu, jest finalizowana, gdy jest już na przenoszonym RNA . Niektóre diety nie pozwalają na syntezę wszystkich zbędnych aminokwasów w wystarczających ilościach, dlatego część z nich musi być również dostarczana z dietą: arginina , cysteina , glutaminian i tyrozyna .

Metabolizm i funkcje nieproteogenne

Oprócz roli składników białek , aminokwasy proteinogenne mogą być metabolitami prekursorowymi różnych związków biochemicznych . Na przykład :

• glutaminian jest prekursorem y-aminomaślanu , jest neuroprzekaźnikiem  ;
• tryptofan jest prekursorem serotoniny , inny neuroprzekaźnika;
• fenyloalanina jest prekursorem różnych fenylopropanoidów , które odgrywają ważną rolę w biochemicznych roślin  ; jest także bezpośrednim prekursorem tyrozyny , która sama jest prekursorem katecholamin, takich jak dopamina , adrenalina i noradrenalina  ;
• glicyna jest prekursorem hemu , a bardziej ogólnie porfiryny  ;
• arginina jest prekursorem tlenku azotu neuroprzekaźniki;
• metionina daje S -adénosylméthionine które z ornityny ( nie proteinogenic ) jest prekursorem poliamin  ;
• asparaginian The glicyny i glutamina są prekursory nukleotydów .

Niektóre niestandardowe aminokwasy mogą być stosowane przez rośliny przeciwko roślinożercom . Zatem kanawaninę jest analogiem strukturalnym z argininy zawartych w wielu warzyw , a zwłaszcza w kanawalia szablasta lub szabli fasoli. Aminokwas ten chroni roślinę przed drapieżnikami, takimi jak owady, i może powodować choroby u konsumentów, jeśli spożywają warzywa, które go zawierają, bez ich gotowania. Mimozyną inny aminokwas obecny w innych warzyw, w tym L. leucocephala . Ta cząsteczka jest analogiczna do tyrozyny i może zatruwać zwierzęta pasące się na jej roślinach.

Funkcja wszystkich aminokwasów nieproteogennych , które mogą występować w tkankach biologicznych , jest nadal daleka od zrozumienia dla żadnego z nich.

Właściwości chemiczne

W zakresie, w jakim aminokwasy są związkami organicznymi, które mają zarówno funkcję kwasu karboksylowego, jak i aminy funkcyjnej , mogą podlegać większości reakcji związanych z tymi grupami funkcyjnymi , takimi jak addycja nukleofilowa , trenowanie wiązań amidowych i tworzenie imin dla aminy grupę, estryfikację i dekarboksylację dla grupy karboksylowej . Połączenie tych grup funkcyjnych umożliwia aminokwasom być skutecznymi polidentatowymi ligandami dla chelatów metal- aminokwas. Ponadto różne łańcuchy boczne aminokwasów mogą również powodować reakcje chemiczne. Charakter tych reakcji zależy od natury grup funkcyjnych przenoszonych przez te łańcuchy boczne i dlatego różni się znacznie w zależności od aminokwasu.

Właściwości grupy karboksylowej

Karboksyl może tworzyć amidy z aminami: R a –COOH + R b NH 2 → R a –CO - NH R b + H 2 O

Asparagina i glutamina to dwa przykłady fizjologicznych pochodnych powstających w wyniku tej reakcji. Amidację można przeprowadzić in vitro za pomocą karbodiimidów ( R a –N = C = N– R b). Grupa karboksylowa jest w pierwszym etapie aktywowana przez karbodiimid, następnie tak utworzona aktywowana pochodna reaguje z aminą.