Histydyna | |
L lub S (-) - histydyna D lub R (+) - histydyna |
|
Identyfikacja | |
---|---|
Nazwa IUPAC | Kwas 2-amino-3- (lH-imidazol-4-ilo) propanowy |
Synonimy |
H, jego |
N O CAS |
(L) lubS(-) (D) lubR(+) |
(racemiczny)
N O ECHA | 100 000 678 |
N O WE | 200-745-3 206-513-8 (D) |
FEMA | 3694 |
UŚMIECHY |
NC (Cc1cncn1) C (= O) O , |
InChI |
InChI: InChI = 1 / C6H9N3O2 / c7-5 (6 (10) 11) 1-4-2-8-3-9-4 / h2-3,5H, 1,7H2, (H, 8,9) (H, 10.11) |
Właściwości chemiczne | |
Brute formula |
C 6 H 9 N 3 O 2 [Izomery] |
Masa cząsteczkowa | 155,1546 ± 0,0066 g / mol C 46,45%, H 5,85%, N 27,08%, O 20,62%, |
pKa | 1,70 6,04 9,09 |
Właściwości fizyczne | |
T ° fuzja | 287 ° C |
Właściwości biochemiczne | |
Kodony | CAU , CAC |
izoelektryczne pH | 7.59 |
Niezbędny aminokwas | tak |
Występowanie u kręgowców | 2,9% |
Środki ostrożności | |
WHMIS | |
Produkt niekontrolowanyTen produkt nie jest objęty kontrolą zgodnie z kryteriami klasyfikacji WHMIS. |
|
Jednostki SI i STP, chyba że określono inaczej. | |
Histydyna (skróty według IUPAC - IUBMB : Jego and H ) od starożytnego greckiego ἱστός , ἱστίον ( „ maszt okrętowy ”, „ krosna ”, „ płynącego statku ”) stanowi kwas α-amino których enancjomer L jest jednym z 22 tworzących białka aminokwasy , jeden z 10 niezbędnych aminokwasów dla dzieci i jest częścią aminokwasów tworzących glukozę. Jest kodowany na informacyjnym RNA przez kodony CAU i CAC. Charakteryzuje obecności imidazolu pierścienia , który nadaje się podstawowego charakteru do histydyna pozostałości w białkach . Jego promień van der Waalsa wynosi 118 Å .
Te mikroorganizmy i rośliny może syntetyzować histydyny. Człowiek jest w stanie go syntetyzować, ale nie w wystarczającej ilości, dlatego u dorosłych uważa się go za aminokwas pół-niezbędny i niezbędny u dzieci.
Histydyna to aminokwas pełniący ważne funkcje w strukturze i funkcji białek . Jądro imidazolowe histydyny ma atom azotu zdolny do wychwycenia protonu , o pKa bliskim neutralności (pKa ~ 6,8), a zatem warunki fizjologiczne. Ta właściwość ma kluczowe znaczenie dla funkcji niektórych białek:
Azot w pierścieniu imidazolowym histydyn może również tworzyć wiązania koordynacyjne z jonami metali, takimi jak Zn 2+ , Co 2+ , Fe 2+ lub Ni 2+ . Wiązania te są ważne dla wiązania tych jonów w metaloproteinach , gdzie dla aktywności białka wymagane jest kompleksowanie metalu. Na przykład, jedna histydyna jest osiowym ligandem żelaza w mioglobinie i hemoglobinie, a dwie histydyny w kompleksie cynku obecnego w kolageniezie, proteazie, która rozkłada kolagen .
Właściwość wiązania jonów metali przez histydynę jest podstawą technologii oczyszczania rekombinowanych białek zwanej chromatografią powinowactwa do immobilizowanych jonów metali ( (en) IMAC, do chromatografii powinowactwa z unieruchomionym metalem ).
Zasada tej metody jest następująca: za pomocą inżynierii genetycznej do białka dodaje się sekwencję zawierającą co najmniej sześć kolejnych histydyn (znacznik polihistydynowy). Ta etykieta może silnie oddziaływać z jonami metali. Ta właściwość jest wykorzystywana do utrwalania tak oznaczonego białka na żywicy chromatograficznej, na której jest schelatowany jon metalu. Po przemyciu niezatrzymanych białek, białko jest następnie eluowane roztworem imidazolu , który wypiera białko z jonu metalu przez współzawodnictwo.
Poprzez metylację histydyny w 1 lub 3 uzyskuje się metylowane aminokwasy obecne w moczu mężczyzny. Aminokwas ten jest również prekursorem biosyntezy histaminy ( środek rozszerzający naczynia krwionośne) i karnozyny .
W pomiarze BDC ( Binary coded decimal ) normalny poziom histydyny w organizmie wynosi od 391 do 547 zgodnie z metodą turbidymetryczną wykonaną na aparacie Olympus AU640