Pirolizyna | ||
Struktura pirolizyny. | ||
Identyfikacja | ||
---|---|---|
Nazwa IUPAC | N6 - [(2 R , 3 R ) -3-metylo-3,4-dihydro-2H-pirol-2-ilokarbonylo] -L-lizyna | |
Synonimy |
O (Pyl) |
|
N O CAS | ||
PubChem | 5460671 | |
UŚMIECHY |
N [C @@ H] (CCCCNC ([C @ H] 1 [C @ H] (C) CC = N1) = O) C (O) = O , |
|
Właściwości chemiczne | ||
Brute formula |
C 12 H 21 N 3 O 3 |
|
Masa cząsteczkowa | 255,3134 ± 0,0126 g / mol C 56,45%, H 8,29%, N 16,46%, O 18,8%, |
|
Właściwości biochemiczne | ||
Kodony | UAG bursztynowy kodon-stop z elementem PYLIS | |
Jednostki SI i STP, chyba że określono inaczej. | ||
Pirolizyna (Skróty IUPAC - IUBMB : Pyl i O ) jest kwaśny α-aminokwas, którego enancjomer L jest jednym z 22 tworzących białka aminokwasów , kodowany na RNA przez kodon stop bursztynowy UAG w obecności insercji sekwencji o nazwie PYLIS elementem . Został zidentyfikowany tylko u archeonów metanogennych , w enzymach specyficznych dla ich określonego metabolizmu .
Ta pochodna lizyny jest kodowana przez kodon UAG ( w większości kodon- STOP „ bursztynowy ”). Ten kodon prawdopodobnie zmodyfikowane przez obecność sekwencji określonej poniżej wymienione pylis poniżej sekwencji (angielski PY RRO l ysine i nsertion s częstotliwości ), który tworzy strukturę spinki do włosów (lub „ macierzystych pętli ”) na mRNA , zmuszając wprowadzenie reszty pirolizyna zamiast przerywać tłumaczenie .
Wydaje się również, że kodon UAG- STOP jest używany znacznie rzadziej niż inne kodony STOP, a gdy jest napotkany w otwartej strukturze odczytu, zawsze następuje po nim jeden lub więcej z pozostałych dwóch kodonów STOP .
Blisko grupy ( klastra ) genu metylotransferazy z Methanosarcina barkeri (en) znajduje się gen pylT, który koduje transferowy RNA (tRNA) z niezwykłym antykodonem CUA. Sąsiedztwie pylS gen koduje klasy II aminoacylo-tRNA , który ładuje pylT- pochodzący tRNA z pirolizyna.
Operon zawierający pylT i pylS występuje także w genomie sekwencjonowanym z innymi członkami rodziny z methanosarcinaceae . Do odpowiedników o pylS i pylT opisano w bakterii na gram dodatnią hafniense Desulfitobacterium (IN) . Funkcja tych domniemanych genów w tych organizmach pozostaje nieznana. Pierwotnie wykazano, że tRNA (CUA) kodowane przez pylT może ładować lizynę przez PylS . Ostatnio, udowodniono, że tRNA (CUA) może być załadowany z lizyną w warunkach in vitro z skoordynowane działanie lizylo-tRNA syntetazy klasy I i klasy II z M. barkeri (En) . Ładowanie tRNA (CUA) lizyną jest pierwotną hipotezą pierwszego etapu translacji kodonów UAG (bursztynowych) na pirolizynę w niektórych metanogenach. Obecny model oparty na danych in vitro i in vivo potwierdza hipotezę o bezpośrednim obciążaniu pirolizyny tRNA (CUA) przez białko wytwarzane przez gen pylS . Sprawia to, że pirolizyna 22 ND naturalnie występujących genetycznie kodowanych aminokwasów kwasu.