Cykliczny monofosforan di-guanozyny | |
Struktura cyklicznego monofosforanu dwu-guanozyny |
|
Identyfikacja | |
---|---|
Synonimy |
cykliczny di-GMP, |
N O CAS | |
PubChem | 124875 |
ChEBI | 49537 |
UŚMIECHY |
C1 [C @@ H] 2 [C @ H] ([C @ H] ([C @@ H] (O2) N3C = NC4 = C3NC (= NC4 = O) N) O) OP (= O ) (OCC5C ([C @ H] ([C @@ H] (O5) N6C = NC7 = C6NC (= NC7 = O) N) O) OP (= O) (O1) O) O , |
InChI |
Std. InChI: InChI = 1S / C20H24N10O14P2 / c21-19-25-13-7 (15 (33) 27-19) 23-3-29 (13) 17-9 (31) 11-5 (41-17) 1-39-45 (35,36) 44-12-6 (2-40-46 (37,38) 43-11) 42-18 (10 (12) 32) 30-4-24-8-14 (30) 26- 20 (22) 28-16 (8) 34 / h 3-6,9-12,17-18,31-32H, 1-2H2, (H, 35,36) (H, 37,38) (H3,21,25,27,33) (H3, 22,26,28,34) / t5-, 6 ?, 9-, 10-, 11-, 12 ?, 17-, 18- / m1 / s1 Std. InChIKey: PKFDLKSEZWEFGL-WQKDRPCASA-N |
Właściwości chemiczne | |
Brute formula |
C 20 H 24 N 10 O 14 P 2 [Izomery] |
Masa cząsteczkowa | 690,4107 ± 0,0239 g / mol C 34,79%, H 3,5%, N 20,29%, O 32,44%, P 8,97%, |
Jednostki SI i STP, chyba że określono inaczej. | |
Cykliczna di-GMP , zwany także cykliczny diguanylate , to drugi posłaniec wykorzystywany przez wiele bakterii , ale nie wydaje się być wykorzystywane przez archeowców lub eukariontów . Struktura tej cząsteczki to malutki fragment cyklicznego RNA z dwiema resztami guaniny , połączonymi dwiema resztami rybozo-5-fosforanu , tworzącymi pierścień o dwóch nukleotydach .
U bakterii pewne sygnały są przekazywane przez wytwarzanie lub degradację cyklicznego di-GMP. Jest to syntetyzowane przez enzymy wykazujące aktywność cyklazy diguanylanowej , białka mające motyw Gly - Gly - Asp - Glu - Phe , sekwencję pięciu aminokwasów zachowanych we wszystkich tych białkach. Degradacja cyklicznego di-GMP przeprowadza fosfodiesterazy wykazujących Glu - Ala - Leu lub Jego - Asp -Xxx- Gly - Tyr - jednostek Pro . Tworzenie biofilmów , ruchliwość , wytwarzanie pewnych zewnątrzkomórkowych polisacharydów i wielokomórkowe zachowanie determinujące zjadliwość zarazków to procesy, o których wiadomo, że są modulowane w szczególności przez cykliczne di-GMP, przynajmniej w niektórych organizmach.
Wewnątrzkomórkowe stężenie cyklicznego di-GMP jest regulowane przez różne mechanizmy. Wiele białek wykazujących charakterystyczne sekwencje Gly-Gly-Asp-Glu-Phe, Glu-Ala-Leu lub His-Asp-Xxx-Gly-Tyr-Pro ma również inne domeny zdolne do odbierania sygnałów, takie jak domeny NOT . Enzymy, które wytwarzają lub rozkładają cykliczne di-GMP, lokalizowałyby się w określonych regionach komórek, gdzie oddziałują na receptory w zmniejszonej objętości. Cykliczny di-GMP jest allosterycznym inhibitorem niektórych cyklaz diguanylanowych i syntazy celulozowej GDP z Gluconacetobacter xylinus . W tym ostatnim przypadku cykliczny di-GMP wiąże się z domeną PilZ białka, co prawdopodobnie ma kluczowe znaczenie w procesie regulacyjnym.
W ostatnich badaniach ustalono, że struktura domen PilZ dwóch gatunków bakterii całkowicie zmienia konformację, wiążąc się z cyklicznym di-GMP. Wyniki te silnie sugerują, że zmiany konformacyjne domen PilZ odgrywają decydującą rolę w allosterycznej regulacji docelowych enzymów cyklicznego di-GMP.