Subtylizyna
Subtylizyna
Struktura skrystalizowanej subtylizyny ( PDB 1ST2 )
| Nr WE | WE |
|---|---|
| numer CAS |
| IUBMB | Wpis IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Widok IntEnz |
| BRENDA | Wejście BRENDA |
| KEGG | Wejście KEGG |
| MetaCyc | Szlak metaboliczny |
| PRIAM | Profil |
| PDB | Struktury |
| UDAĆ SIĘ | AmiGO / EGO |
Subtilizyny jest proteazą serynową , która katalizuje się hydrolizie z białek o niskiej specyficzności wiązania peptydowego . Korzystnie jest on w pobliżu duża pozostałość z aminokwasem nie ładowany . Został wyizolowany z Bacillus subtilis , stąd jego nazwa, ale jest również wytwarzany przez inne bakterie , takie jak Bacillus amyloliquefaciens .
Subtilizyna z B. subtilis jest białko z 275 reszt z aminokwasami . Mechanizm działania obejmuje katalityczną triadę składa się z Asp -32 , jego -64 i Ser -221 reszt : mimo, że są oddalone od siebie w strukturze pierwszorzędowej z białka , te trzy aminokwasy sąsiadują w strukturze trzeciorzędowej z enzym , przy czym tworzą one miejsce aktywne . Karboksylowego z bocznego łańcucha z Asp-32 tworzy wiązania wodorowego z protonu od atomu z atomem azotu, z imidazolem z His-64 . Natomiast drugi atom azotu His-64 tworzy wiązanie wodorowe z protonu hydroksylową od Ser-221 , w której atom tlenu jest nukleofilowa . Ten ostatni atakują wiązań peptydowych tych substratów , z pomocą amidowego łańcucha bocznego z Asn -155 .
Uwagi i odniesienia
- (w) R. Bott, Mr Ultsch, A. Kossiakoff T. Graycar, B. Katz i S. Power , „ Trójwymiarowa struktura Bacillus amyloliquefaciens subtilisin przy 1,8 A i analiza strukturalnych konsekwencji inaktywacji nadtlenków ” , Journal of Biological Chemistry , tom. 263 n O 16 5 czerwca 1988, s. 7895-7906 ( PMID 3286644 , czytaj online )
- (en) M. Philipp i ML Bender , „ Kinetics of subtilisin and thiolsubtilisin ” , Molecular and Cellular Biochemistry , tom. 51, n o 1,1983, s. 5-32 ( PMID 6343835 , DOI 10.1007 / BF00215583 , czytaj online )
- (en) Peter NEDKOV, Walter OBERTHÜR i Gerhard BRAUNITZER , „ Determination of the Complete Amino-Acid Sequence of Subtilisin DY and its Compare with the Primary Structures of the Subtilisins BPN ', Carlsberg and Amylosacchariticus ” , Biological Chemistry Hoppe-Seyler , vol. 366 n O 4,Kwiecień 1985, s. 421-430 ( PMID 3927935 , DOI 10.1515 / bchm3.1985.366.1.421 , czytaj online )
- (en) H. Ikemura, H. Takagi i M. Inouye , „ Requirement of pro-sequence for the production of active subtilisin E in Escherichia coli ” , Journal of Biological Chemistry , vol. 262 n O 165 czerwca 1987, s. 7859-7864 ( PMID 3108260 , czytaj online )