W lektyny są białka , które wiążą się specyficznie i odwracalnie pewnych węglowodanów . Biorą udział w różnych procesach biologicznych, na poziomie rozpoznawania między komórkami (np. Podczas odpowiedzi immunologicznych, infekcji). Na przykład konkanawalina A (hemaglutynina) jest odpowiedzialna w szczególności za hemaglutynację, związaną z żywnością i biotechnologią .
Lektyny są glikoproteiny , które znajdują się w wysokim stężeniu w większości nasion z suchych roślin strączkowych ( soczewica , fasola , groch ), zbóż , ale także bardziej powszechnie w przyrodzie (inne rodziny roślin, grzybów i zwierząt też).
Pierwsza zidentyfikowana lektyna to hemaglutynina , wyekstrahowana z grochu Canavalia ensiformis przez Petera Hermanna Stillmarka w 1888 r. (Uniwersytet Dorpat , Rosja ). Oczyszczony związek czynny konkanawaliny . Inną popularną lektyną jest wysoce toksyczna rycyna otrzymywana z fasoli rycynowej . Lektyny są obecnie izolowane na dużą skalę i komercyjnie rozwijane do charakteryzowania glikozylowanych cząsteczek w proteomice , strukturach komórkowych w biologii komórki , do oczyszczania glikozylowanych cząsteczek, a przede wszystkim do fenotypowych komórek krwi.
Wyróżnia się cztery typy lektyn: lektyny typu C, lektyny typu p, lektyny typu L i lektyny galektynowe.
| Akronim | Nazwy lektynowe | Źródło | wzór liganda |
|---|---|---|---|
| Lektyny specyficzne dla mannozy | |||
| ConA | Concanavalin A, lektyna z fasoli miecza | Canavalia ensiformis | Reszty α-D-mannozylu i α-D-glukozylu rozgałęzione struktury α-mannozylu (typ bogaty w α-mannozę lub hybrydowy i dwuantenowy typ złożonych N-glikanów) |
| LCH | Lectin Lectin | Lens culinaris | fukozylowany region zasad dwu- i trójczennych złożonych N-glikanów |
| GNA | (Lektyna z przebiśniegów) | Galanthus nivalis | Struktury bogate w mannozę związane z α 1-3 i α 1-6 |
| Lektyny specyficzne dla galaktozy / N-acetylogalaktozaminy | |||
| RCA | Fitoagglutynina, toksoalbumina, rycyna, RCA120 | Ricinus communis | Galβ1-4GlcNAcβ1-R |
| PNA | Lektyna z orzeszków ziemnych (aglutynina z orzeszków ziemnych) | Arachis hypogaea | Galβ1-3GalNAcα1-Ser / Thr (antygen T) |
| CZOSNEK | Jacaline | Artocarpus integrifolia | (Sia) Galβ1-3GalNAcα1-Ser / Thr (antygen T) |
| VVL | (Lektyna z wyki włochatej) | Vicia villosa | GalNAcα-Ser / Thr (antygen Tn) |
| Lektyny specyficzne dla N-acetyloglukozaminy | |||
| WGA | Aglutynina kiełków pszenicy | Triticum vulgaris | GlcNAcβ1-4GlcNAcβ1-4GlcNAc, Neu5Ac (kwas sialowy) |
| SNA | Lektyna z czarnego bzu | Sambucus nigra | Neu5Acα2-6Gal (NAc) -R |
| ŹLE | (Lektyna z Maackia amurensis) | Maackia amurensis | Neu5Ac / Gcα2-3Galβ1-4GlcNAcβ1-R |
| Lektyny specyficzne dla fukozy | |||
| UEA | aglutynina (janowiec | Ulex europaeus | Fucα1-2Gal-R |
| AAL | (Lektyna Aleuria aurantia) | Aleuria aurantia | Fucα1-2Galβ1-4 (Fucα1-3 / 4) Galβ1-4GlcNAc, R2-GlcNAcβ1-4 (Fucα1-6) GlcNAc-R1 |
Lektyny , podobnie jak enzymy i immunoglobuliny, wiążą się specyficznie poprzez powinowactwo z ose lub oligozydem (znajdującym się na węglowodanach, glikoproteinach lub glikolipidach) . Słowo lektyny pochodzi od łacińskiego światła , czyli „wybierz”. Wiązanie jest zwykle silniejsze w przypadku mono- do oligosacharydów o dłuższej strukturze. Stałe powinowactwa do Kd wynoszą 10-6 - 10-7 mol / L dla glikoprotein (a zatem mniej niż dla przeciwciał).
Lektyny biorą udział w regulacji adhezji komórek , syntezie glikoprotein oraz kontroli stężenia białek we krwi . Odgrywają główną rolę w odporności , rozpoznając specyficzne węglowodany niektórych patogennych czynników zakaźnych .
Lektyny czasami powodują problemy z jedzeniem (patrz poniżej ).
Niewiele wiadomo na temat funkcji lektyn w roślinach. Wydaje się, że jest to bardziej związane ze wzrostem i kiełkowaniem, a nawet przetrwaniem nasion, niż z rolą przewidzianą dla przyjęcia symbiotycznych bakterii typu Rhizobium . Lektyny z roślin strączkowych czy zbóż byłyby chemiczną obroną roślin przed owadami poprzez zaburzanie funkcjonowania ich przewodu pokarmowego.
Wykazano, że kilka lektyn rozpoznaje ligandy nieglikozydowe, hydrofilowe ( porfiryny ) lub hydrofobowe ( adenina , auksyny , cytokinina i kwas indolooctowy ).
Rycyny jest śmiertelną toksyny, dobrze znane, zawierające dwa pola: jednej stałej reszty galaktozylowe pozwalając białko do komórek; drugą jest N- glikozydaza, która rozszczepia zasady nukleinowe z rybosomalnego RNA , hamując w ten sposób syntezę białek.
Kilka lektyn roślinnych jest toksycznych, zapalnych, odpornych na gotowanie i enzymy trawienne oraz występuje w większości pokarmów dla ludzi.
Spożywanie pokarmów bogatych w lektyny może powodować biegunkę , nudności i wymioty . Na przykład wysoki poziom lektyny sojowej SBA ( aglutynina sojowa ) wpływa na jelito cienkie (przyczepienie się do kosmków komórek szczoteczki i modyfikację ich metabolizmu). Domowe gotowanie po kilkugodzinnym moczeniu wystarczy, aby stłumić względną toksyczność lektyn w nasionach. Jednak niektóre lektyny (np. Fasola) są bardziej odporne na ciepło niż inne. Lektyny mogą również powodować podrażnienia i nadmierne wydalanie błony śluzowej jelit, aw konsekwencji wpływać na zdolność wchłaniania jelit. W dłuższej perspektywie mogą powodować alergie , niedobory żywieniowe czy immunologiczne.
Lektyny w niektórych nowoczesnych ziarnach mogą wywoływać odporność na leptynę , hormon regulujący zapasy tłuszczu.
Usunięcie lektyn z soczewek zajmuje 72 godziny w temperaturze 42 ° C.
Lektyny znajdują zastosowanie w biotechnologii i diagnostyce biomedycznej.
Lektyny dostarczają narzędzi do badania glikoprotein ( przeciwciał , cytokin , hormonów , czynników wzrostu , enzymów , receptorów, a nawet toksyn i wirusów ):
- oczyścić je (przez powinowactwo, po połączeniu z medium chromatograficznym ); - do wykrywania (po wyznakowaniu fluoroforem lub enzymem , technikami cytometrii przepływowej , immunoblottingu , immunoprecypitacji ...).Glikoproteiny, ewentualnie po rozszczepieniu enzymatycznym, można więc scharakteryzować ilościowo i jakościowo (glikoformy, budowa kompleksów, oddziaływania).