Syntetaza acetylo-koenzymu A.

Ligaza octanowo-CoA Opis tego obrazu, również skomentowany poniżej Struktura syntetazy acetylo-CoA z Salmonella enterica ( PDB  1PG4 ) Kluczowe dane
Nr WE WE 6.2.1.1
numer CAS 9012-31-1
Aktywność enzymatyczna
IUBMB Wpis IUBMB
IntEnz Widok IntEnz
BRENDA Wejście BRENDA
KEGG Wejście KEGG
MetaCyc Szlak metaboliczny
PRIAM Profil
PDB Struktury
UDAĆ SIĘ AmiGO / EGO

Acetylo-CoA lub etylu-CoA ligase , jest ligaza który katalizuje reakcję: octan + ATP + koenzym A  acetylo-CoA + AMP + PPi . 

Powstały w ten sposób acetylo-CoA może być metabolizowany w cyklu Krebsa do produkcji energii i redukcji mocy w postaci ATP i NADH + H + . Stanowi alternatywę dla konwersji pirogronianu do acetylo-CoA przez kompleks dehydrogenazy pirogronianowej  : enzym działa w macierzy mitochondrialnej , gdzie produkty jego reakcji można bezpośrednio wykorzystać. Acetylo-CoA można również wykorzystać do produkcji kwasów tłuszczowych poprzez lipogenezę , a syntetaza przyczynia się do tego procesu, wytwarzając niezbędny acetylo-CoA.

Reakcja katalizowana przez syntetazę acetylo-CoA przebiega dwuetapowo. W AMP pierwsze wiąże się do enzymu, który wywołuje zmiany konfiguracji centrum aktywnego , który umożliwia reakcji. Pozostałość stanowi lizyna o decydującym znaczeniu dla reakcji, powinny być obecne w celu umożliwienia wiązania CoA . Następnie obraca się w miejscu aktywnym aby umożliwić kowalencyjne wiązanie z atomem z węgla środku etylu .

Uwagi i odniesienia

  1. (w) Andrew M. Gulick, Vincent J. Starai, Alexander R. Horswill, Kristen M. Homick C. and Jorge Escalante-Semerena , „  The 1,75 Å Crystal Structure of Acetyl-CoA Synthetase Bound to Adeno-5'-propylphosphate and Coenzyme A  ” , Biochemistry , tom.  42 N O  10, Luty 2003, s.  2866–2873 ( czytaj online ) DOI : 10.1021 / bi0271603 PMID 12627952
  2. (w) Bjoern Schwer, Jakob Bunkenborg Regis O. Verdin Jens S. Andersen i Eric Verdin , „  Odwracalna acetylacja lizyny kontroluje aktywność mitochondrialnego enzymu syntetazy CoA acetylo-2  ” , Celi , tom.  103 n O  27 5 lipca 2006, s.  10224-10229 ( czytaj online ) DOI : 10.1073 / pnas.0603968103 PMID 16788062
  3. (w) Yukio Ikeda, Joji Yamamoto Masashi Okamura, Takahiro Fujino, Sadao Takahashi, Kazuhisa Takeuchi, Timothy F. Osborne Tokuo T. Yamamoto, Sadayoshi Ito i Juro Sakai , „  Transcriptional Regulation of the Murine Acetyl-CoA Synthetase Gene 1 do Multiple Klastrowane miejsca wiążące dla białek wiążących elementy regulacyjne steroli i jedno sąsiednie miejsce dla Sp1  ” , Journal of Biological Chemistry , vol.  276 n O  36, 2 lipca 2001, s.  34259-34269 ( czytaj online ) DOI : 10.1074 / jbc.M103848200 PMID 11435428
  4. (w) Gerwald JOGL i Liang Tong , „  Struktura kryształu syntetazy acetylo-koenzymu A drożdży w kompleksie z AMP  ” , Biochemistry , tom.  43, n o  6, 2004, s.  1425-1431 ( czytaj online ) DOI : 10.1021 / bi035911a
<img src="https://fr.wikipedia.org/wiki/Special:CentralAutoLogin/start?type=1x1" alt="" title="" width="1" height="1" style="border: none; position: absolute;">