Rybonukleaza T 1

Rybonukleaza T 1 Opis tego obrazu, również skomentowany poniżej RNaza T 1 z Aspergillus oryzae ( PDB  1YGW ) Kluczowe dane
Nr WE WE 3.1.27.3
numer CAS 9026-12-4
Aktywność enzymatyczna
IUBMB Wpis IUBMB
IntEnz Widok IntEnz
BRENDA Wejście BRENDA
KEGG Wejście KEGG
MetaCyc Szlak metaboliczny
PRIAM Profil
PDB Struktury
UDAĆ SIĘ AmiGO / EGO

Rybonukleazy T 1 jest endonukleaza grzybicze który katalizuje ten rozszczepienie z RNA, pozostającego w wyniku pozostałości z guanozyny , to znaczy w swoim 3 „boku . Najbardziej znana odmiana tego enzymu jest ten pochodzący z Aspergillus oryzae , z formy . Ze względu na swoją specyficzność wobec reszt guanozyny, RNaza T 1 jest często stosowana do trawienia zdenaturowanego RNA przed jego sekwencjonowaniem . Podobnie jak barnaza i rybonukleaza A , rybonukleaza T 1 była przedmiotem wielu badań nad fałdowaniem białek .

RNazy T 1 jest małe białko α + β 104  pozostałości z aminokwasów posiadające od ulotekWykonujemy p cztery wątki obejmujących długi alfa helisy (około pięć obrotów). Ma dwa mostki dwusiarczkowe między parami reszt cysteiny Cys2-Cys10 i Cys6-Cys103, z których drugi dodatkowo przyczynia się do stabilności fałdowania białek. Zakończeniu redukcji dwóch dwusiarczków ma zasadniczo wpływu rozkładania białek, chociaż na gięciu może zostać przywrócona w wysokiej soli stężeniu .

Uwagi i odniesienia

  1. (w) Stefania Pfeiffer, Yasmin Karimi-Nejad i Heinz Rüterjans , „  Granice określenia struktury NMR przy użyciu obliczeń zmiennej funkcji docelowej: rybonukleaza T 1 , studium przypadku  ” , Journal of Molecular Biology , vol.  266 n O  2 21 lutego 1997, s.  400–423 ( PMID  9047372 , DOI  10.1006 / jmbi.1996.0784 , czytaj online )
  2. (w) C. Nick Pace, Udo Heinemann, Ulrich Hahn i Wolfram Saenger , „  Ribonuclease T 1 : Structure, Function, and Stability  ” , Angewandte Chemie International Edition in English , vol.  30 N O  4, Kwiecień 1991, s.  343-360 ( DOI  10.1002 / anie.199103433 , czytaj online )
  3. (w) CN Pace, GR Grimsley, JA Thomson i BJ Barnett , „  Stabilność konformacyjna i aktywność rybonukleazy T 1 z nienaruszonymi zerowymi, jednym i dwoma wiązaniami disiarczkowymi  ” , Journal of Biological Chemistry , tom.  263 n O  24, 25 sierpnia 1988, s.  11820-11825 ( PMID  2457027 , czytaj online )
  4. (en) Motohisa Oobatake, Sho Takahashi i Tatsuo Ooi , „  Conformational Stability of Ribonuclease T 1 . II. Renaturacja indukowana solą1  ” , Journal of Biochemistry , tom.  86, n o  1, Lipiec 1979, s.  65-70 ( PMID  113396 , czytaj online )