Tyrozynaza

Tyrozynaza
Główne cechy
Symbol TYR
Synonimy Monooksygenaza monofenolowa, OCA1, OCA1A, OCAIA
Nr WE 1.14.18.1
Homo sapiens
Umiejscowienie 11 q14,3 14,3
Waga molekularna 60 393  Da
Liczba pozostałości 529  aminokwasów
Wejdź 7299
HUGO 12442
OMIM 606933
UniProt P14679
RefSeq ( mRNA ) NM_000372.4
RefSeq ( białko ) NP_000363.1
Razem ENSG00000077498

GENATLAS • z GeneTests • z GoPubMed • KL • H InvDB • Treefam • Vega

Linki dostępne z GeneCard i HUGO .

Tyrozynazy (lub oksydazy katecholu lub monofenolu monooksygenazy ) jest oksydoreduktazą , który katalizuje się utlenianiu z fenolami , takimi jak tyrozyna  :

(1a) L- tyrozyna + ½ O 2  L- DOPA  (1b) L- DOPA + ½ O 2   dopachinon + H 2 O  (2) 2 L- DOPA + O 2     2 dopachinon + 2 H 2 O

Ten enzym występuje w dwóch odrębnych reakcjach biosyntezy melaniny  : the hydroksylacji z jednowartościowymi fenolu i konwersja O-difenol o-chinon, które prowadząc do melaniny. Występuje bardzo często w roślinach , zwierzętach i grzybach . W ludzi , jest kodowany przez TYR gen , zlokalizowany na chromosomie 11 , a wyrażona w melanosomach , z organów wewnątrzkomórkowych z melanocytów . Niektóre mutacje w genie TYR są odpowiedzialne za postać 1 albinizmu oczno-skórnego (OCA1), rzadkiej choroby genetycznej, której ogólną częstość występowania szacuje się na około jeden przypadek na 17 000 osób.

Że zawiera kation z miedzi Cu 2+ jako kofaktor . Katalizuje wytwarzanie melaniny i inne pigmenty o utleniania z tyrozyny , na przykład gdy obrane lub plasterki ziemniaków czernieje na otwartej przestrzeni.

Tyrozynaza Aktywność katecholazy Kluczowe dane
Nr WE WE 1.14.18.1
numer CAS 9002-10-2
Współtwórcy Cu 2+
Aktywność enzymatyczna
IUBMB Wpis IUBMB
IntEnz Widok IntEnz
BRENDA Wejście BRENDA
KEGG Wejście KEGG
MetaCyc Szlak metaboliczny
PRIAM Profil
PDB Struktury
UDAĆ SIĘ AmiGO / EGO
Tyrozynaza Opis tego obrazu, również skomentowany poniżej Trójwymiarowa struktura jednostki funkcjonalnej hemocyjaniny z Octopus ( PDB  1JS8 ) Domena białkowa
Pfam PF00264
Klan Pfam CL0205
InterPro IPR002227
WŁASNOŚĆ PDOC00398
SCOP 1hc2
SUPER RODZINA 1hc2
Wspólna domena centralna tyrozynaz Domena białkowa
Pfam PF00264
Klan Pfam IPR002227
WŁASNOŚĆ PDOC00398
SCOP 1hc2
SUPER RODZINA 1hc2

Katalizowane reakcje

Tyrozynaza może katalizować dwa typy kolejnych przemian:

Jest obecna w winie, dwutlenek siarki dodawany przez winiarza, co umożliwia jego dezaktywację.

Oksydazy katecholu  (PL) jest powiązany pozbawione aktywności enzymu cresolase i która katalizuje jedynie utlenianie katechiny z benzochinonem przez aktywność catecholase.

Uwagi i odniesienia

  1. wartości dotyczące masy oraz liczby reszt wskazanych tutaj są związki o prekursora białka otrzymanego z translacji z genu przed potranslacyjnych modyfikacji , i mogą się znacznie różnić od odpowiednich wartości dla osób funkcjonalne białko .
  2. (w) C. Mahendra Kumar, UV Sathisha, Shylaja Dharmesh AG Appu Rao i A. Singh Sridevi , „  Interakcja sezamolu (3,4-metylenodioksyfenolu) z tyrozynazą i jej efektem jest synteza melaniny  ” , Biochemistry , vol.  93, n o  3, marzec 2011, s.  562-569 ( PMID  21144881 , DOI  10.1016 / j.biochi.2010.11.014 , czytaj online )
  3. (w) David E. Barton, S. Byoung Kwon i Uta Francke , „  Ludzki gen tyrozynazy, zmapowany do chromosomu 11 (q14 → q21), olefiny drugi obszar homologii z mysim chromosomem 7  ” , Genomics , tom.  3, N O  1, Lipiec 1988, s.  17-24 ( PMID  3146546 , DOI  10.1016 / 0888-7543 (88) 90153-X , czytaj online )
  4. (w) Lucas H. Stevens, Evert Davelaar, Ria M. Kolb, Ed JM Pennings i Nico Smit PM , „  Tyrozyna i cysteina są substratami do syntezy w czarnej plamie ziemniaka  ” , Phytochemistry , vol.  49, n o  3, Październik 1988, s.  703-707 ( DOI  10.1016 / S0031-9422 (98) 00207-6 , czytaj online )