D -dehydrogenaza argininowa
D -dehydrogenaza argininowa| Nr WE | WE |
|---|
| IUBMB | Wpis IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Widok IntEnz |
| BRENDA | Wejście BRENDA |
| KEGG | Wejście KEGG |
| MetaCyc | Szlak metaboliczny |
| PRIAM | Profil |
| PDB | Struktury |
| UDAĆ SIĘ | AmiGO / EGO |
D arginina dehydrogenazy lub D dehydrogenazy a-aminokwasu (dawniej EC ) jest oksydoreduktazą , który katalizuje się reakcję :
D -arginina + akceptor + H 2 O 5-guanidyno-2-oksopentanian + NH 3 + zredukowany akceptor (reakcja globalna):
- D -argininą + iminoarginine akceptora akceptor + ograniczonej
- iminoarginina + H 2 O 5-guanidyno-2-oksopentanian + NH 3 (spontaniczny).
Enzym ten ma bardzo szeroką specyficzność w porównaniu ze swoim substratem : działa na prawie wszystkie D-aminokwasy z wyjątkiem D- glutaminianu i D- asparaginianu ; jest nieaktywny w stosunku do glicyny , a jego aktywność jest maksymalna w przypadku D -argininy i D- lizyny . Jako kofaktory używa FAD i żelaza niehemowego .
Reakcja ta jest różna od tej katalizowane D -aminokwas oksydazy , w którym stosuje się tlen, jako drugie podłoże, podczas gdy dehydrogenazy Można stosować różne związki jako akceptorów elektronów , podłoża fizjologiczne będącego koenzym Q .
Uwagi i odniesienia
- (en) Kinji Tsukada , „ D- aminokwasowe dehydrogenazy Pseudomonas fluorescens ” , Journal of Biological Chemistry , tom. 241 n O 19, 10 października 1966, s. 4522-4528 ( PMID 5925166 , czytaj online )
- (en) H. Jones i WA Venables , „ Effects of solubilizing On Some properties of the błonowego enzymu oddechowego D- aminokwasowej dehydrogenazy z Escherichia coli ” , FEBS Letters , tom. 151 n O 2 24 stycznia 1983, s. 189-192 ( PMID 6131836 , DOI 10.1016 / 0014-5793 (83) 80066-0 , czytaj online )