W akwaporyny ( AQP ) są grupą białek błonowych, które tworzą „ pory ”, przepuszczalną dla cząsteczek wody w błonach biologicznych.
Akwaporyny umożliwiają przepływ wody przez obie strony membrany, jednocześnie zapobiegając przedostawaniu się jonów do komórki . W 2009 roku odkryto około 500 akwaporyn zarówno w królestwach roślin, jak i zwierząt, w tym 13 u ludzi .
Akwaporyny zostały odkryte przez Peter Agre w 1992 roku przez wstrzykiwanie w cząsteczce białka w mRNA w Xenopus jajkiem podczas studiował czerwonych krwinek i ich ścian. Za swoją pracę otrzymał Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii w 2003 roku .
Przypuszczaliśmy istnienie struktury tego typu, ponieważ osmotyczna penetracja wody przez błony lipidowe nie mogła wyjaśnić znaczenia wymian i przepływów obserwowanych na poziomie komórkowym organów (np. Nerek zdolnych do traktowania odpowiedników kilku sto litrów wody dziennie) i organizmów.
Są to białka zawierające od 250 do 300 aminokwasów i od 25 do 35 kilo daltonów . Składają się z 6 helis alfa wchodzących w składową dwuwarstwę lipidową błony. Te 6 helis jest połączonych pętlami aminokwasów , z których 3 są szczególnie ważne w środku pętli B i E: NPA (N dla asparaginy, P dla proliny i A dla alaniny).
To właśnie przed tym motywem NPA może nastąpić rozerwanie jonów H +: dwie pętle oddziałują ze sobą, tworząc siódmą helisę, tworząc zwężenie o średnicy 0,3 nm w kanale, który tworzy pory .
Akwaporyny są niezależnymi homotetramerami, to znaczy składają się z 4 monomerów zdolnych do indywidualnego transportu cząsteczek H 2 O. Moglibyśmy porównać je do klepsydry, dzięki której cząsteczki przechodzą jedną po drugiej.
Ciekła woda składa się z cząsteczek wody, które są w znacznym stopniu połączone ze sobą wiązaniami chemicznymi między atomami tlenu i wodoru („ wiązanie wodorowe ”).
Zgodnie z modelami komputerowymi cząsteczki te, gdy wchodzą do lejka porów (kanału wodnego) utworzonego w każdym monomerze, są stopniowo wyrównane w miarę zwężania porów (por ma kształt klepsydry ). Słabe siły elektrostatyczne wynikające z wewnętrznej konfiguracji porów ustawiają następnie każdą cząsteczkę wody w tej samej pozycji: najpierw atom tlenu. Docierając do środka kanału, każda cząsteczka wody jest indywidualnie wychwytywana przez chemiczne przyciąganie pewnych aminokwasów, które wyścielają wnętrze porów. Następnie powrócił do siebie (poprzez interakcję z dwoma asparaginami obecnymi przy wejściu do przewężenia). To nagłe odwrócenie cząsteczki zrywa na chwilę wiązanie wodorowe , izoluje cząsteczkę od spójnego przepływu szeregu cząsteczek wody i wypycha ją w kierunku wyjścia z porów (tym razem atomy wodoru ustawione w kierunku wyjścia). Tylko cząsteczki wody i niektóre substancje rozpuszczone przechodzą przez tego typu „bramę”. Jony wodoru (jony hydroniowe w roztworze wodnym czasami nazywane protonami ), które stanowią rezerwę energii komórki, same są odpychane, chociaż mniejsze i rozpuszczalne w wodzie; te pory są całkowicie uszczelnione przed protonami , dzięki czemu komórki zachowują swój potencjał elektrochemiczny .
Profile wykonane przy użyciu promieni rentgenowskich pokazują, że akwaporyny mają dwa stożkowe wejścia. Ten kształt klepsydry może być wynikiem procesu naturalnej selekcji, który doprowadził do optymalizacji przenikalności hydrodynamicznej. W rzeczywistości wykazano, że stożkowe wloty o dobrze dobranym kącie otwarcia pozwalają na duży wzrost przenikalności hydrodynamicznej kanału.
Akwaporyny wyjaśnić większą lub mniejszą przepuszczalność z biologicznych komórek membrany do wody. Umożliwiają one komórkom narządów wchłanianie, przechowywanie lub wydalanie wody i odgrywają główną rolę w kontrolowaniu nawodnienia organizmów żywych oraz w krążeniu wody między różnymi narządami lub różnymi częściami komórki. Pozwalają wodzie wnikać i / lub opuszczać komórkę, bez przepuszczania innych cząsteczek (toksyczne, aby zatrzymać komórki na zewnątrz lub wręcz przeciwnie, są niezbędne dla komórek i pozostają w nich).
Ich funkcjonowanie jest kontrolowane przez hormony ( wazopresyna u ssaków ) i może być hamowane przez niektóre toksyny ( na przykład rtęć ).
Są niezbędne do działania narządów takich jak nerki (których komórki zawierają 3 różne rodzaje akwaporyn).
Są zaangażowani w funkcje biologiczne, takie jak płacz .
Defekt genetyczny w ekspresji tych białek został powiązany z pewnymi chorobami człowieka.
Na przykład mutacja AQP2 jest odpowiedzialna w nerkach za poważne odwodnienie . Ten AQP2, jeśli jest obecny w nadmiarze, jest również odpowiedzialny za obrzęk (⇒ niewydolność serca ).
AQP0 ze swojej strony jest odpowiedzialny za zaćmę, jeśli jest zmutowany.
| Białko | Zidentyfikowana aktywność | Wykluczone gatunki | Hamowanie przez sole rtęci | Główna lokalizacja |
|---|---|---|---|---|
| AQP0 | Kanał wodny | Oko | ||
| AQP1 | Kanał wodny (poliole w 3C) | Jony, mocznik, poliole w 4 ° C | tak (na Cys189) | Erytrocyty ( grupa krwi Coltona 015), nerki, oko, mózg (splot naczyniówkowy), serce, płuca itp. |
| AQP2 | Kanał wodny | Mocznik | tak | Nerka (rurka zbierająca) |
| AQP3 | Kanał wodny (glicerol, mocznik) | aminokwasy, jony, cukry | tak | Erytrocyty (grupa krwi 029 GIL), nerki, przewód pokarmowy, płuca, pęcherz |
| AQP4 | Kanał wodny | Jony, mocznik, glicerol | Nie | Mózg, oko, nerki, płuca, jelita |
| AQP5 | Kanał wodny | Gruczoły łzowe i ślinowe | ||
| alpha-TIP | Kanał wodny | jony | Wakuole nasienne |