Syntetaza urydyny monofosforanu

Fosforybozylotransferaza orotanu Kluczowe dane
Nr WE WE 2.4.2.10
numer CAS 9030-25-5
Aktywność enzymatyczna
IUBMB Wpis IUBMB
IntEnz Widok IntEnz
BRENDA Wejście BRENDA
KEGG Wejście KEGG
MetaCyc Szlak metaboliczny
PRIAM Profil
PDB Struktury
UDAĆ SIĘ AmiGO / EGO
Dekarboksylaza orotydyno-5'-fosforanowa Opis tego obrazu, również skomentowany poniżej Koniec C -terminal ludzkiego UMPS ( PDB  2EAW ) Kluczowe dane
Nr WE WE 4.1.1.23
numer CAS 9024-62-8
Aktywność enzymatyczna
IUBMB Wpis IUBMB
IntEnz Widok IntEnz
BRENDA Wejście BRENDA
KEGG Wejście KEGG
MetaCyc Szlak metaboliczny
PRIAM Profil
PDB Struktury
UDAĆ SIĘ AmiGO / EGO

Monofosforan urydyny syntetazy ( UMPS ) jest glikozylotransferazy i liaza , która katalizuje kolejno reakcje  :

  1. orotan + phosphoribosylpyrophosphate  orotydyno-5'-fosforanu + pirofosforan  ; 
  2. orotydyno-5'-fosforan  UMP + CO 2  .

To dwufunkcyjny enzym składa się z dwóch katalitycznych podjednostek każdy zawiera odmienną aktywność enzymatyczną: pierwszą orotanowej ( EC 2.4.2.10 ), konwertuje kwas orotowy do orotydyno monofosforanu (OMP), a następnie w drugim, orotidine- 5'-fosforanu dekarboksylazy ( EC 4.1 .1.23 ), przekształca OMP w monofosforan urydyny (UMP) przez dekarboksylację . Te dwie aktywności enzymatyczne są przenoszone przez różne białka drożdży i bakterii, ale przez dwufunkcyjny enzym u ssaków i innych organizmów wielokomórkowych .

Uwagi i odniesienia

  1. (w) Michael J. Yablonski Daniel A. Pasek, Byoung-Don Han, Mary Ellen Jones i Thomas W. Traut , „  Wewnętrzna aktywność i stabilność ludzkiej dwufunkcyjnej syntazy UMP i jej katalitycznych dwóch oddzielnych domen, orotat fosforibozylotransferazy i orotydyny-5 ′ -Phosphate Decarboxylase  ” , Journal of Biological Chemistry , tom.  271, 3 maja 1996, s.  10704-10708 ( PMID  8631878 , DOI  10.1074 / jbc.271.18.10704 , czytaj online )
<img src="https://fr.wikipedia.org/wiki/Special:CentralAutoLogin/start?type=1x1" alt="" title="" width="1" height="1" style="border: none; position: absolute;">