Koenzym

Koenzym (samce albo samice) specjalne cząsteczki organiczne, które zawierają jony metali, o swoistości służyć jako kofaktorów w pewnych enzymów w obowiązkowo udział w reakcji katalitycznej. Można wyróżnić dwa typy koenzymów: te, które są strukturalnie połączone wiązaniem kowalencyjnym z enzymem w stabilnym kompleksie i nazywane są grupami prostetycznymi oraz te, które wiążą się przejściowo z enzymem i uczestniczą w cyklu katalitycznym .

W przypadku tych pierwszych, które tworzą stabilne kompleksy, koenzym jest integralną częścią enzymu, część czysto białkowa nazywana jest apoenzymem  ; podczas gdy białko związane z jego koenzymem (ami) nazywane jest holoenzymem . Specyficzność reakcji zapewnia holoenzym.

Koenzymy są bezpośrednio zaangażowane w katalizę , na przykład:

• jako szczególne substraty (kosubstraty), takie jak koenzymy redoks (NAD, FAD, grupy hemowe itp.), ATP itp.
• jako aktywatory substratów (koenzym A, biotyna itp.)
• jako część aktywnego miejsca katalitycznego (pirofosforan tiaminy, fosforan pirydoksalu itp.)

Ta klasyfikacja jest wątpliwa, ale opiera się na funkcjach (które można pogrupować w inny sposób), a nie na rozróżnieniu między grupą protetyczną / wolnym koenzymem. NAD jest wolny, FAD jest związany, ale te dwa koenzymy pełnią tę samą rolę w przenoszeniu elektronów i jonów H + .

Inna możliwość klasyfikacji:

• koenzymy redoks (które w związku z tym występują w dwóch formach, zredukowanej i utlenionej)
• koenzymy transferu grupowego
• koenzymy aktywatory substratów (które również można zaliczyć do poprzednich ...)

Charakterystyka

Definicja

Możliwa definicja koenzymu:

• cząsteczka niebiałkowa o niskiej masie cząsteczkowej,
• ściśle istotny dla rozważanej aktywności enzymatycznej, ale nie odpowiedzialny za stereospecyficzność i orientację reakcji,
• o niskim stężeniu komórek i dlatego zawsze regeneruje się pod koniec reakcji przez samą reakcję lub inną reakcję komórkową,
• ewentualnie zawierający jon metalu biorący udział w reakcji (żelazo II lub III, kobalt…) lub inne pierwiastki (siarka…). W niektórych przypadkach jony metali uczestniczą poprzez chelatację (np. Jony Mg 2+ w ATP).

Pochodzenie i biosynteza

Koenzymy są niezbędne do działania enzymu. Te związki organiczne mogą być:

• syntetyzowane przez komórkę użytkownika, poprzez specyficzną ścieżkę biosyntezy , najczęściej złożoną, dla autotroficznych żywych istot ,
• lub uzyskane, dla istot żywych niezdolnych do ich syntetyzowania, z prekursorów w pożywce dla pewnych kofaktorów w organizmach auksotroficznych . W przypadku zwierząt wyższych te kofaktory lub ich prekursory są witaminami. Na przykład u ludzi fosforan pirydoksalu, który jest koenzymem wielu dekarboksylaz i aminotransferaz (transaminaz), pochodzi z pirydoksyny (witamina B 6 ). Z drugiej strony nasz organizm jest w stanie syntetyzować porfiryny , składniki hemu obecne w hemoglobinie i cytochromach .

Organizmy autotroficzne (rośliny, wiele prokariotów) syntetyzują wszystkie koenzymy niezbędne do ich metabolizmu .

Udział w katalizie

Znanych jest kilkadziesiąt koenzymów, dla kilku tysięcy enzymów: specyficzność reakcji zależy tylko od apoenzymu, a nie od koenzymu. Koenzymy substratowe są regenerowane i wracają do stanu początkowego, albo podczas cyklu katalitycznego samego enzymu, albo podczas drugiej reakcji enzymatycznej.

W swojej strukturze chemicznej koenzymy są często bogate w elektrony π (przez jeden lub więcej pierścieni cyklicznych), które przyczyniają się do ich funkcji w cyklu katalitycznym enzymu. W reakcji enzymatycznej reagują stechiometrycznie (od mola do mola).

Rodzaje koenzymów

Koenzymy pełnią różne role. Koenzymy można rozróżnić na podstawie ich strukturalnego powiązania z apooenzymem, ale takie podejście jest sprzeczne z rolami tych koenzymów.

Pierwsze podejście

• jako poszczególne substraty (kosubstraty), takie jak koenzymy redoks (NAD, FAD, grupy hemowe itp.), ATP itp. Enzym wykorzystuje koenzym, który zostanie zregenerowany w innej reakcji odwrotnej (NAD przekształcony w NADH jest regenerowany przez łańcuch oddechowy na przykład), ATP jest wytwarzany przez bardzo egzergoniczną reakcję lub przez syntazę ATP związaną z łańcuchem oddechowym ...)
• jako aktywatory substratów (koenzym A, biotyna itp.) umożliwiające przeniesienie na substrat innych cząsteczek, takich jak CO 2 (biotyna) lub dopuszczenie aktywowanego substratu do innych trudnych reakcji (koenzym A w acetylo-CoA itp.)
• jako część aktywnego miejsca katalitycznego (pirofosforan tiaminy, fosforan pirydoksalu, itp.): koenzym przeprowadza reakcję, a holoenzym zapewnia specyficzność.

Drugie podejście

• koenzymy redoks (które w związku z tym występują w dwóch formach, zredukowanej i utlenionej): te koenzymy przenoszą elektrony (i prawdopodobnie protony) z podłoża, aby umieścić je na innym podłożu (np. produkcja NADH w glikolizie, a następnie zużycie NADH w fermentacji mlekowej lub w łańcuch oddechowy). Dlatego są najczęściej współsubstratami.
• koenzymy przenoszące grupy, takie jak fosforan (ATP), CO 2 (biotyna), grupa 2-okso (pirofosforan tiaminy) itp.
• koenzymy aktywatory substratów (które również można zaliczyć do poprzednich ...)

Ale klasyfikacja jest czasami bardzo trudna: przenoszenie grup jest czasami powiązane z pośrednimi reakcjami redoks ... (patrz kobalamina w mutazie metylomalonylowej, na przykład na Wikipedii w języku angielskim)

Klasyfikacja koenzymów

Koenzymy redox  :

• Dinukleotyd nikotynamidoadeninowy (NAD + / NADH, H + );
• Fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego (NADP + / NADPH, H + );
• Mononukleotyd flawiny (FMN / FMNH 2 );
• Dinukleotyd flawinowo- adeninowy (FAD / FADH 2 );
• Koenzym Q (CoQ / CoQH 2 );
• Cytochromu (Cyt [Fe 3+ ] / Cyt [Fe 2+ )].
• Glutation
• Kwas askorbinowy (witamina C)
• Kwas liponowy lub liponian
• Klaster żelazo-siarka

Koenzymy transferu grupowego  :

• Trifosforan adenozyny (ATP / ADP / AMP);
• Trifosforan cytydyny (CTP / CDP / CMP);
• Trifosforan guanozyny (GTP / GDP / GMP);
• Trifosforan tymidyny (TTP / TDP / TMP);
• Trifosforan urydyny (UTP / UDP / UMP);
• Koenzym A (CoA-SH);
• Pirofosforan tiaminy (TPP);
• Fosforan pirydoksalu (PALP);
• Biotyna (witamina B8);
• 3'-fosfoadenozyny 5'- fosfosiarczan (PAPS)
• S-adenozylometionina (SAM)
• Kobalamina (koenzym B 12 )

Aktywujące koenzymy Ta kategoria obejmuje niektóre z wcześniej wymienionych koenzymów, takie jak koenzym A

Zobacz też

• Enzym
• Witamina
• Holoenzyme

Uwagi i odniesienia

1. „  COENZYME: Definition of COENZYME  ” , w National Center for Textual and Lexical Resources (dostęp 24 lutego 2015 r. )
2. Jean-Noël JOFFIN, „ Define and weary coenzymes   ”, Operon nr 44 ,2007(https / upbm.org)