Reakcja enzymatyczna jest chemiczny lub biochemiczny reakcja katalizowana przez enzym . W organizmach bakteryjnych, grzybowych, zwierzęcych i roślinnych procesy enzymatyczne są podstawowymi mechanizmami katalitycznymi w wielu podstawowych lub żywotnych procesach biochemicznych (np. U zwierząt: prawie natychmiastowa hydroliza neuroprzekaźnika acetylocholiny przez enzym acetylocholinoesterazę . Biologia kwantowa wykazała ostatnio, że skuteczność i szybkość procesów enzymatycznych (jak w przypadku powonienia i magnetodetekcji ) jest częściowo wyjaśnione przez użycie efektów kwantowych ( w tym przypadku efektu tunelowego ) przez Alive .
Reakcja enzymatyczna przebiega w dwóch etapach:
Najpierw założono, że wiązanie substratu (-ów) było mniej lub bardziej specyficzne w zależności od enzymu; Rozpoznawanie substratu i enzymu przeprowadza się po prostu na podstawie konformacji i składu chemicznego substratu. Pauling ukuł wyrażenie „ulepszona teoria stanu przejściowego” , słowo „ulepszony” opisujące preferencyjny charakter wiązania między enzymem a substratem, wiązania, które z trudem można naśladować lub podstawiać.
Jednak to wyjaśnienie jest sprzeczne z niezwykłą wydajnością (bardzo dużą szybkością) przejścia enzymatycznego (doświadczalnie szybkość reakcji cząsteczek w roztworze w środowisku enzymatycznym była do 1025 razy większa niż w przypadku, gdyby cząsteczki reagowały zgodnie z konwencjonalnymi mechanizmami. chemia, mechanika klasyczna czy dowolna klasyczna teoria stanów przejściowych, a niektóre enzymy są aktywne w temperaturze otoczenia lub w niskich temperaturach, co jest zadziwiające z punktu widzenia fizyki klasycznej.
Już w 1966 roku DeVault & Chance odkryli, że w enzymach występuje efekt tunelowania .
U Chromatium vinsosum , cyjanobakterii (bakterii fotosyntetycznej), utlenianie wywołane działaniem światła na cytochrom inicjuje transfer elektronów z cytochromu (dawcy) do bakteriochlorofilu znanego jako BChl (akceptor). Transfer ten byłby łatwy do wyjaśnienia, gdyby cząsteczki „donora” i „akceptora” znajdowały się w bliskiej odległości (w obszarze sił Van der Waalsa ), ale w rzeczywistości, w modelu chemii klasycznej, transfer elektronów z cytochromu w BChl jest chroniony przez barierę izolacyjną. Wiadomo jednak, że utlenianie w wysokich temperaturach zależy od temperatury; szybkości są szybsze w wyższych temperaturach, co tłumaczy się tym, że istnieje bariera aktywacyjna do pokonania, jednak w przypadku enzymów w niskich temperaturach (4–100 K) temperatura nie odgrywa już żadnej roli i reakcja przebiega bez energii kinetycznej „wymaganej” do pokonania bariery aktywacji TST.
Następnie pokazaliśmy wskazówkami, a następnie udowodniliśmy, że można to zrobić tylko przez tunel kwantowy . W latach 70. XX wieku możemy w szczególności obserwować izotopy wodoru, aby potwierdzić, że tunele kwantowe działają w reakcjach enzymatycznych.
W przypadku wspomnianych wyżej cyjanobakterii to „ tunelowanie kwantowe ” umożliwia bakteriom aktywację i poprawę szybkości reakcji katalitycznej przy najniższych kosztach energii i bardzo szybko. Światło padające na cytochrom aktywuje tunel elektronowy. W 1986 roku podobne zjawisko zaobserwowano u Rhodopseudomonas sphaeroides . Podobne obserwacje zostaną następnie poczynione w reakcjach enzymatycznych u ssaków.
Aktywność enzymatyczna wyraża ilość katalizowanego substratu w jednostce czasu dzięki określonej ilości enzymu.
Jednostka aktywności enzymatycznej U wyrażona w µmol / min lub w kat (mol / s).
Istnieje niestandardowe urządzenia, w rzeczywistości nie jest możliwe określenie mola na skrobi , lub z glikozaminoglikanem , na przykład mg / min jest stosowane.