Maltase

Maltase Kluczowe dane

Nr WE	WE 3.2.1.20
numer CAS	9001-42-7

Aktywność enzymatyczna

IUBMB	Wpis IUBMB
IntEnz	Widok IntEnz
BRENDA	Wejście BRENDA
KEGG	Wejście KEGG
MetaCyc	Szlak metaboliczny
PRIAM	Profil
PDB	Struktury
UDAĆ SIĘ	AmiGO / EGO

Maltaza lub α (1-4) -D-glukozydazy jest hydrolazy glikozydowe (lub disacharydazy ), która katalizuje się hydrolizie z maltozy i dekstryn do glukozy .

Uwagi i odniesienia

• (en) Bruni, CB, Sica, V., Auricchio, F. i Covelli, I., „  Dalsze kinetyczne i strukturalne charakteryzowanie lizosomalnej α-D-glukozydowej glukozydrolazy z wątroby bydła  ” , Biochim. Biophys. Acta , tom.  212 n O  3,1970, s.  470–477 ( PMID  5466143 , DOI  10.1016 / 0005-2744 (70) 90253-6 )
• (en) Flanagan, PR i Forstner, GG, „  Oczyszczanie szczurzej jelitowej maltazy / glukoamylazy i jej anomalnej dysocjacji przez ciepło lub niskie pH  ” , Biochem. J. , tom.  173 n O  21978, s.  553–563 ( PMID  29602 )
• (en) Larner, J., The Enzymes , tom.  4, Nowy Jork, Academic Press,1960, 369–378,  s. , „Inne glukozydazy”
• (en) Sivikami, S. and Radhakrishnan, AN, »  Purification of intestinal rabbit glucoamylase by affinity chromatography on Sephadex G-200  « , Indian J. Biochem. Biophys. , vol.  10 N O  4,1973, s.  283–284 ( PMID  4792946 )
• (en) Sørensen, SH, Norén, O., Sjöström, H. and Danielsen, EM, »  Amphiphilic pig intestinal microvillus maltase / glucoamylase. Struktura i specyfika  ” , Eur. J. Biochem. , vol.  126,1982, s.  559–568 ( PMID  6814909 , DOI  10.1111 / j.1432-1033.1982.tb06817.x )