W conglutines , których struktura chemiczna jest to, że globuliny lub albuminy , stanowią główne białko rezerwy nasion z łubinu . Białka te podzielono na cztery rodziny po ich rozdzieleniu metodą elektroforezy (przeprowadzonej w 1975 r.): Konglutyn -α, -β, -γ i -δ. Pierwsze dwa są najbardziej obfite, podczas gdy ostatnie dwa występują w niskich stężeniach. Α-konglutyny (globulina 11S) ulegają proteolitycznej degradacji podczas kiełkowania , co potwierdza ich rolę jako klasycznego białka zapasowego nasion. Β-konglutiny (globulina 7S) to obfite białka zarodkowe, które poprzez swój metabolizm przyczyniają się do uwalniania lektyn podczas kiełkowania, pełniąc jednocześnie funkcję magazynowania białka w nasionach. Są również potencjalnymi alergenami . Γ-konglutiny (globulina 7S) mogą wykazywać aktywność podobną do lektyn, ale nie należą do klasy klasycznych białek rezerwowych nasion i nie ulegają takiej degradacji podczas kiełkowania. Δ-konglutiny (albumina 2S), najsłabiej zbadana z konglutyn, są małymi białkami znajdującymi się w wakuoli i mało strawnymi .