Mutaza bisfosfoglicerynianowa

Mutaza bisfosfoglicerynianowa
Obraz poglądowy artykułu Mutaza bisfosfoglicerynianowa
Ludzki dimer mutazy bisfosfoglicerynianu ( PDB  2H4Z )
Główne cechy
Symbol BPGM
Nr WE 5.4.2.4
Homo sapiens
Umiejscowienie 7 q 33
Waga molekularna 30 005  Da
Liczba pozostałości 259  aminokwasów
Linki dostępne z GeneCard i HUGO .
Wejdź 669
HUGO 1093
OMIM 613896
UniProt P07738
RefSeq ( mRNA ) NM_001293085.1 , NM_001724.4 , NM_199186.2 , XM_011516527.1
RefSeq ( białko ) NP_001280014.1 , NP_001715.1 , NP_954655.1 , XP_011514829.1
Razem ENSG00000172331
PDB 1T8P , 2A9J , 2F90 , 2H4X , 2H4Z , 2H52 , 2HHJ , 3NFY

GENATLAS • z GeneTests • z GoPubMed KL H InvDB Treefam Vega

Difosfoglicerynianu mutase (BPGM) jest enzym specyficzny dla erytrocytów i komórek łożyska katalizującego izomeryzacji z 1,3-bisphospho- D -glycérate (1,3-BPG) wytwarzanego podczas glikolizy w 2,3-bisphospho - D -glycerate , która ma własności stabilizowania deoksy formę z hemoglobiny a zatem jest bardziej skuteczny transport tlenu w krwi w warunkach niskiego ciśnienia cząstkowego o o 2 dostosowując odpowiednio krzywą powinowactwa.

1,3-bisfosfo-D-glicerynian.svg          D-2,3-Bisphosphoglycerat.svg
1,3-BPG 2,3-bisfosfo- D- glicerynian

Reakcja ta jest fizjologicznie użyteczna tylko w obecności hemoglobiny , gdzie 2,3-BPG powoduje uwalnianie tlenu związanego z oksyhemoglobiną poprzez stabilizację dezoksyhemoglobiny. Dlatego BPGM znajduje się tylko w erytrocytach i łożysku  : w tym ostatnim umożliwia dostarczenie płodu większej ilości tlenu .

Mutaza bisfosfoglicerynianowa Opis tego obrazu, również skomentowany poniżej Struktura krystaliczna dimeru ludzkiej mutazy bisfosfoglicerynianu ( PDB  1T8P ). Kluczowe dane
Nr WE WE 5.4.2.4
numer CAS 9024-52-6
Aktywność enzymatyczna
IUBMB Wpis IUBMB
IntEnz Widok IntEnz
BRENDA Wejście BRENDA
KEGG Wejście KEGG
MetaCyc Szlak metaboliczny
PRIAM Profil
PDB Struktury
UDAĆ SIĘ AmiGO / EGO

Bibliografia

  1. wartości dotyczące masy oraz liczby reszt wskazanych tutaj są związki o prekursora białka otrzymanego z translacji z genu przed potranslacyjnych modyfikacji , i mogą się znacznie różnić od odpowiednich wartości dla osób funkcjonalne białko .
  2. (en) Wang Y, Wei Z, Bian Q, Cheng Z, Wan M, Liu L, Gong W, „  Struktura krystaliczna ludzkiej mutazy bisfosfoglicerynianu  ” , J. Biol. Chem. , vol.  279 n O  37, Wrzesień 2004, s.  39132–8 ( PMID  15258155 , DOI  10.1074 / jbc.M405982200 )