Β beczki jest struktura białka składa się z dużego arkusza beta , że nici i rolki w celu utworzenia struktury quasi-cylindryczny zamknięty przez wiązania wodorowe . Arkusze beta są na ogół ułożone antyrównolegle, przy czym pierwsza nić jest połączona z ostatnią wiązaniami wodorowymi.
Istnieje kilka rodzajów beczek β o różnych średnicach. Większe umożliwiają zapewnienie centralnego kanału umożliwiającego wiązanie lub przechodzenie małych cząsteczek lub jonów. Inne są bardziej zwarte i nie mają centralnego kanału, ale wykorzystują ten motyw w strukturze białek globularnych, których często stanowią domeny strukturalne .
Β beczki znajdują się zatem w porynach i różnych białkach (takich jak translokazy wewnętrznej błony mitochondrialnej, a nawet w toksynach bakteryjnych, takich jak hemolizyna ), które rozciągają się na błony komórkowe, a także w białkach, które wiążą się z hydrofobowymi ligandami w centrum beczki, takie jak lipokaliny. Struktury Porin beczki są kodowane przez nie mniej niż 2 do 3% z genów w bakterii do bakterii Gram-ujemnych . Bardzo powszechnym zwartym motywem beczkowatym β jest tak zwany motyw OB-fold ( fałd wiązania oligonukleotydu ), który ma pięć nici beta, występuje u wszystkich żywych gatunków i jest obecny w około 300 białkach kodowanych w ludzkim genomie .
W wielu przypadkach, arkusze zawierają zarówno polarne i pozbawionej polarne aminokwasy , tak hydrofobowe reszty są zorientowane w kierunku wnętrza cylindra, aby utworzyć rdzeń hydrofobowy, natomiast hydrofilowe reszty są na zewnątrz cylindra, w kontakcie z cylindrem. Ośrodek wodny . Poryny i różne inne białka błonowe odwracają tę organizację, z resztami hydrofobowymi skierowanymi na zewnątrz od tulei w kontakcie z dwuwarstwą lipidową i resztami hydrofilowymi zorientowanymi w kierunku wewnętrznego poru.
Wszystkie beczki β można sklasyfikować według dwóch liczb całkowitych: liczby n splotów w arkuszu β i „liczby ścinania” S , która mierzy przesunięcie splotów w arkuszach β . Te dwa parametry, n i S , są związane z kątem nachylenia arkuszy β względem osi lufy.
Tryby składania tworzące beczki β można podzielić na trzy typy poniżej:
Tak zwany tryb składania „ góra-dół ” jest najprostszą z konfiguracji beczek β, składających się z szeregu arkuszy β , na ogół antyrównoległych, z których każda nić jest połączona wiązaniem wodorowym z nitką bezpośrednio ją poprzedzającą i bezpośrednio po nim w strukturze pierwotnej . Jest to tryb obserwowany w białkach wiążących retinol .
Tryb zwijania znany jako „klucz grecki” ( klucz grecki ) różni się od poprzedniego tym, że nici przesuwają się β związane ze sobą wiązaniami wodorowymi niekoniecznie sąsiadują ze strukturą pierwszorzędową, ale mogą być połączone peptydami o dużych pętlach , często związanymi z β łokcie . Jest to tryb obserwowany w krystalicznych γ , rozpuszczalnych w wodzie białkach strukturalnych soczewki .
Sposób składania znany jako „ cake roll ” ( galaretka lub czasami Swiss roll w języku angielskim) wywodzi się z poprzedniego w przypadku np. arkuszy β z ośmioma pasmami, które łączą się w parach przeciwrównoległych od zewnątrz do wewnątrz struktury pierwotnej przed utworzeniem beczki. Jest to często obserwowane wzór w kapsydu białek z wielu kulistych wirusy , takie jak wirus martwicy tytoniu .
Struktury Sixteen- lub osiemnaście nici β-cylinder powszechne w poryn , które są białkami błonowymi, które działają jako przenośniki błony dla jonów i małych hydrofilowych cząsteczek , które nie przekraczają podwójną warstwę lipidową . Struktury takie obserwuje się w zewnętrznej błonie z bakterii do bakterii Gram-ujemnych , na błony zewnętrznej z chloroplastów , i z mitochondriami ( mitochondrialne błony zewnętrznej ). Centralny por białka jest wyłożony resztami polarnymi ułożonymi tak, że ładunki dodatnie i ujemne znajdują się po przeciwnych stronach poru. Długa pętla pomiędzy dwoma arkuszami β częściowo zamyka kanał centralny, nadając specyficzny kształt i konformację, która pomaga wybrać związki chemiczne, które mogą krążyć w porach.
Struktury β cylinder również udział w transporcie białka poprzek błony w organellach , takich jak mitochondria i chloroplasty :
W lipokaliny są białka mające zazwyczaj beta beczki do ośmiu nitek, które często są wydzielane w podłożu zewnątrzkomórkowym . Ich najbardziej charakterystyczną cechą jest zdolność do wiązania i transportu małych hydrofobowych cząsteczek w kielichu beczki. Należą do nich białka wiążące retinol (RBP) i główne białka moczu (MUP): te pierwsze wiążą się z retinolem, podczas gdy te drugie wiążą się z kilkoma małymi feromonami, takimi jak 2 - sec -butylo-4,5-dihydrotiazol (SBT lub DHT), 6 -hydroksy-6-metylo-3-heptanon (HMH) i 2,3-dihydro-egzo-browikomina (DHB).