Aktywna strona

Miejsce aktywne wyznacza w katalizie część katalizatora, która będzie oddziaływać z substratem (ami), tworząc produkt (y). Pojęcie to dotyczy wszystkich typów katalizatorów, ale generalnie jest związane z enzymami . Miejsce aktywne katalizatorów jest przedmiotem pogłębionych badań w ramach poszukiwań nowych katalizatorów i badania mechanizmów reakcji w biochemii, jednak w przypadku modyfikacji struktury miejsca aktywnego kataliza nie może mieć lokalizacji.

Definicja

Aktywność enzymów związana jest z obecnością w ich strukturze określonego miejsca zwanego miejscem aktywnym, które ma kształt wgłębienia lub rowka. Cząsteczki lub ligandy, na których działa enzym, określa się jako substraty reakcji enzymatycznej. Wiążą się z miejscem aktywnym enzymu, tworząc interakcje z powierzchnią wnęki miejsca aktywnego. Te interakcje umożliwiają w szczególności zorientowanie substratu (-ów) w celu przyspieszenia reakcji. Te grupy funkcyjne niektórych z pozostałości z aminokwasów , które tworzą wnękę miejscu aktywnym może następnie brać udział w reakcji. Mówimy o resztach katalitycznych lub resztach miejsca aktywnego.

Mechanizm, za pomocą którego enzym wiąże substraty w swoim miejscu aktywnym, może przebiegać według kilku alternatywnych wzorców:

• Historycznie, pierwszym zaproponowanym modelem był model Fischera , znany jako model „zamka na klucz”. Opiera się na hipotezie o komplementarności kształtu między podłożem a wnęką miejsca aktywnego. Model „zamka kluczowego” jest statyczny, komplementarność formy istnieje już wcześniej, nie ma deformacji substratu lub enzymu podczas tworzenia interakcji między nimi.
• Model indukowanego dopasowania z Koshland . Opiera się na założeniu, że struktura enzymu odkształca się, dostosowując się do jego substratu. Część energii interakcji między enzymem a jego substratem jest wykorzystywana do umożliwienia tej deformacji, która pomaga wprowadzić enzym w aktywną konformację. Jest to model dynamiczny, w którym struktura enzymu nie jest ustalona.
• Model selekcji konformacyjnej. Schemat ten zakłada istnienie istniejącej wcześniej równowagi między różnymi konformacjami enzymu. Substrat preferencyjnie wiąże się z jedną z tych konformacji i dlatego przesuwa równowagę w kierunku aktywnej formy enzymu. To także model dynamiczny.

Różnica między konformacyjnym modelem selekcji a indukowanym dopasowaniem polega na tym, że w pierwszym przypadku szczep poprzedza interakcję z ligandem, podczas gdy w drugim to tworzenie interakcji indukuje ten szczep.

Mechanizmy rozpoznawania różnych enzymów są mniej więcej podobne do jednego z tych różnych wzorców. Na przykład indukowana korekta została dobrze zbadana w przypadku heksokinaz .

Inne modele uwzględniają specyficzne cechy enzymów, takie jak np. Dostosowanie substratu do kształtu centrum aktywnego (adaptacja substratu skutkowałaby skręceniem tego ostatniego, co jest niekorzystne energetycznie w przypadku braku enzym, który w tym kontekście ułatwiłby reakcję chemiczną: model Jenksa) lub niedoskonałe dostosowanie umożliwiające umiarkowaną szybkość reakcji. We wszystkich przypadkach wiązanie substratu do enzymu prowadzi do powstania kompleksu enzym-substrat lub kompleksu I / O, niezbędnego dla reakcji enzymatycznej. Ta ostatnia obejmuje aminokwasy z miejsca katalitycznego . Enzym może wtedy znacznie przyspieszyć jedną z reakcji biochemicznych z udziałem tego substratu. Pod koniec reakcji enzym pozostaje nienaruszony i może oddziaływać na inną cząsteczkę substratu. Podczas reakcji substrat mógł przekształcić się w produkt reakcji.

Enzym składa się z dwóch części:

• Miejsce rozpoznania (lub miejsce wiązania substratu); pozwalające na utrwalenie substratu dzięki określonym aminokwasom
• Miejsce katalityczne (w którym zachodzi przemiana substratu); umożliwiające transformację substratu dzięki aminokwasom, które oddziałują z substratem.

Zobacz też

Powiązane artykuły

• Kataliza
• enzym

Uwagi i odniesienia

1. (w) SM Sullivan , „  Enzymy z aktywnym miejscem bramkowanym pokrywą muszą działać przez mechanizm indukowanego dopasowania ZAMIAST selekcji konformacyjnej  ” , Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America , vol.  105,2008, s.  13829–13834 ( DOI  10.1073 / pnas.0805364105 )
2. (w) Daniel E. Koshland , „  Zastosowanie teorii specyficzności enzymów do syntezy białek  ” , Proc. Natl. Natl. Acad. Sci. Stany Zjednoczone , vol.  44,1958, s.  98–104 ( PMID  16590179 , DOI  10.1073 / pnas.44.2.98 )