Reakcja kontrolowana dyfuzją
Diffusion- sterowany (lub diffusion- ograniczona) reakcji chemicznej jest, że tak szybkie, że ich reakcja szybkość równa szybkość transportu reagentów w medium reakcyjnym, najczęściej ciekłego roztworu. Gdy tylko reagenty się spotkają, reagują. Proces reakcji obejmuje dyfuzję reagentów, aż spotkają się w odpowiednich proporcjach stechiometrycznych i utworzą aktywowany kompleks, który może przejść do produktów reakcji. Obserwowana szybkość reakcji chemicznej na ogół jest równa szybkości najwolniejszego etapu, zwanego etapem determinującym kinetycznie.. W reakcjach kontrolowanych dyfuzją tworzenie produktów z aktywowanego kompleksu jest znacznie szybsze niż dyfuzja reagentów, a wtedy szybkość zależy od częstotliwości zderzeń .
Kontrola dyfuzji występuje rzadko w fazie gazowej, gdzie szybkości dyfuzji cząsteczek są na ogół bardzo wysokie. Kontrola dyfuzji jest bardziej prawdopodobna w roztworze, w którym dyfuzja odczynników jest wolniejsza z powodu większej liczby zderzeń z cząsteczkami rozpuszczalnika. Najbardziej podatne na kontrolę dyfuzji są reakcje z łatwym tworzeniem aktywowanego kompleksu i szybkim tworzeniem produktów. Kandydaci do kontroli dyfuzji to reakcje z katalizą , homogeniczne , enzymatyczne lub heterogeniczne z reagentami w różnych fazach.
Klasycznym testem przesiewowym pod kątem kontroli dyfuzji jest sprawdzenie, czy szybkość reakcji zwiększa się przez mieszanie lub mieszanie mechaniczne. Jeśli tak, reakcja jest najprawdopodobniej kontrolowana przez dyfuzję w danych warunkach.
Zastosowanie w katalizie enzymatycznej
Teoria reakcji kontrolowanej dyfuzją została po raz pierwszy zastosowana w latach 1958–1963 przez Roberta Alberty'ego, Gordona Hammesa i Manfreda Eigena do przewidywania górnej granicy szybkości reakcji między enzymem a jego substratem. Według ich szacunków ta górna granica wynosi 10 9 M −1 s −1 .
W 1972 roku Chou i Jiang zmierzyli stopień odwodnienia kwasu węglowego (H 2 CO 3) katalizowane przez enzym anhydrazę węglanową i uzyskać stałą szybkości eksperymentalnej drugiego rzędu około 1,5 x 10 10 M- 1 s- 1 , tj. o rząd wielkości szybciej niż górna granica oszacowana według uproszczonego modelu Alberty'ego, Hammesa i Eigen.
Aby wyjaśnić ten spór, profesor Kuo-Chen Chou i jego współpracownicy proponują model uwzględniający czynnik przestrzenny i czynnik pola sił między enzymem a jego substratem. Za pomocą tego modelu ustalają górną granicę, która może sięgać 10 10 M- 1 s- 1 i mogą wyjaśnić zaskakująco wysokie szybkości reakcji w biologii molekularnej. Ta nowa górna granica według Chou i wsp. Dla reakcji enzym-substrat jest omawiana i analizowana dalej w serii kolejnych badań.
Dokonano szczegółowego porównania między uproszczonym modelem Alberty-Hammesa-Eigena ( ryc. 1a ) i modelem Chou ( ryc. 1b ) w odniesieniu do obliczania szybkości reakcji enzym-substrat z kontrolą dyfuzji lub alternatywnie górnej granicy szybkości reakcji enzym-substrat.
Bibliografia
-
Peter Atkins i Julio de Paula Chemia fizyczna ( 4 th EDN francuski., De Boeck 2013), s. 839-842 ( ISBN 978-2804166519 )
-
(en) Robert A. Alberty i Gordon G. Hammes , „ Application of the Theory of Diffusion-Controlled Reactions to Enzyme Kinetics ” , Journal of Physical Chemistry , tom. 62 N O 21958, s. 154–9 ( DOI 10.1021 / j150560a005 )
-
(en) Manfred Eigen i Gordon G. Hammes , Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology ,1963, 1–38 s. ( ISBN 978-0-470-12270-9 , OCLC 777630506 , DOI 10.1002 / 9780470122709.ch1 ) , „Elementary Steps in Enzyme Reactions (as Studied by Relaxation Spectrometry)”
-
(en) Seymour H. Koenig i Rodney D. Brown , „ H 2 CO 3 as Substrate for Carbonic Anhydrase in the Dehydration of HCO 3 - ” , Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America , lot. 69 N O 9,1972, s. 2422–5 ( PMID 4627028 , PMCID 426955 , DOI 10.1073 / pnas.69.9.2422 , JSTOR 61783 , Bibcode 1972PNAS ... 69.2422K )
-
(w) Kuo-Chen Chou i Shou-Ping Jiang , „ Badania szybkości reakcji enzymów kontrolowanych dyfuzją. Współczynnik przestrzenny i współczynnik pola sił ” , Scientia Sinica , vol. 27 N O 5,1974, s. 664–80 ( PMID 4219062 )
-
(w) Kuo-Chen Chou , „ The kombinacja kinetyki reakcji enzymu i substratu entre ” , Scientia Sinica , tom. 19 N O 4,1976, s. 505–28 ( PMID 824728 )
-
(en) TT Li i KC Chou , „ Zależności ilościowe dotyczą szybkości reakcji kontrolowanej dyfuzją i charakterystycznych parametrów w układach reakcji enzym-substrat. I. Neutralne substraty ” , Scientia Sinica , vol. 19, n o 1,1976, s. 117–36 ( PMID 1273571 )
-
(w) Arthur D. Riggs Suzanne Bourgeois i Melvin Cohn , „ The lake represing operatorinteraction-III. Kineticstudies ” , Journal of Molecular Biology , t. 53, n o 3,1970, s. 401–17 ( PMID 4924006 , DOI 10.1016 / 0022-2836 (70) 90074-4 )
-
(in) Kasper Kirschner , Ernesto Gallego , Inge Schuster i David Goodall , „ Cooperative Binding of nikotynamidoadenine dinucleotide to drożdże gliceroaldehyde-3-fosforan dehydrogenase I. Badania równowagi i skoku temperatury przy pH 8,5 i 40 ° C ” , Journal of Molecular Biology , tom. 58, n o 1,1971, s. 29–50 ( PMID 4326080 , DOI 10.1016 / 0022-2836 (71) 90230-0 )
-
(w) RA Gardner , DP Gardner i AP Gardner , „ globins Scavenge Sulfur trioxide Radical Anion ” , Journal of Biological Chemistry , tom. 290,2015, s. 27204-27214 ( PMID 26381408 , DOI 10.1074 / jbc.M115.679621 )
-
(w :) Kuo Chen Chou i Guo Ping Zhou , „ Rola białka poza aktywną witryną internetową na temat reakcji enzymów kontrolowanych przez dyfuzję ” , Journal of the American Chemical Society , tom. 104 n O 5,1982, s. 1409–13 ( DOI 10.1021 / ja00369a043 )
-
(w) TAJ Pagans , „ Dlaczego enzymy są tak szerokie? » , Trends in Biochemical Sciences , tom. 8,1983, s. 46 ( DOI 10.1016 / 0968-0004 (83) 90382-1 )
-
(w) Guozhi Zhou , Ming-Tat Wong i Guo-Qiang Zhou , „ Reakcje enzymów kontrolowane dyfuzją : przybliżone analityczne rozwiązanie modelu Chou ” , Biophysical Chemistry , vol. 18 N O 21983, s. 125–32 ( PMID 6626685 , DOI 10.1016 / 0301-4622 (83) 85006-6 )
-
(w) Guo-Qiang Zhou i Zhu Wei Zhong , „ Diffusion-Controlled Reactions of Enzymes ” , European Journal of Biochemistry , tom. 128, n kość 2-3,1982, s. 383–7 ( PMID 7151785 , DOI 10.1111 / j.1432-1033.1982.tb06976.x )