Reakcja kontrolowana dyfuzją

Diffusion- sterowany (lub diffusion- ograniczona) reakcji chemicznej jest, że tak szybkie, że ich reakcja szybkość równa szybkość transportu reagentów w medium reakcyjnym, najczęściej ciekłego roztworu. Gdy tylko reagenty się spotkają, reagują. Proces reakcji obejmuje dyfuzję reagentów, aż spotkają się w odpowiednich proporcjach stechiometrycznych i utworzą aktywowany kompleks, który może przejść do produktów reakcji. Obserwowana szybkość reakcji chemicznej na ogół jest równa szybkości najwolniejszego etapu, zwanego etapem determinującym kinetycznie.. W reakcjach kontrolowanych dyfuzją tworzenie produktów z aktywowanego kompleksu jest znacznie szybsze niż dyfuzja reagentów, a wtedy szybkość zależy od częstotliwości zderzeń .

Kontrola dyfuzji występuje rzadko w fazie gazowej, gdzie szybkości dyfuzji cząsteczek są na ogół bardzo wysokie. Kontrola dyfuzji jest bardziej prawdopodobna w roztworze, w którym dyfuzja odczynników jest wolniejsza z powodu większej liczby zderzeń z cząsteczkami rozpuszczalnika. Najbardziej podatne na kontrolę dyfuzji są reakcje z łatwym tworzeniem aktywowanego kompleksu i szybkim tworzeniem produktów. Kandydaci do kontroli dyfuzji to reakcje z katalizą , homogeniczne , enzymatyczne lub heterogeniczne z reagentami w różnych fazach.

Klasycznym testem przesiewowym pod kątem kontroli dyfuzji jest sprawdzenie, czy szybkość reakcji zwiększa się przez mieszanie lub mieszanie mechaniczne. Jeśli tak, reakcja jest najprawdopodobniej kontrolowana przez dyfuzję w danych warunkach.

Zastosowanie w katalizie enzymatycznej

Teoria reakcji kontrolowanej dyfuzją została po raz pierwszy zastosowana w latach 1958–1963 przez Roberta Alberty'ego, Gordona Hammesa i Manfreda Eigena do przewidywania górnej granicy szybkości reakcji między enzymem a jego substratem. Według ich szacunków ta górna granica wynosi 10 9  M −1  s −1 .

W 1972 roku Chou i Jiang zmierzyli stopień odwodnienia kwasu węglowego (H 2 CO 3) katalizowane przez enzym anhydrazę węglanową i uzyskać stałą szybkości eksperymentalnej drugiego rzędu około 1,5 x 10 10  M- 1  s- 1 , tj. o rząd wielkości szybciej niż górna granica oszacowana według uproszczonego modelu Alberty'ego, Hammesa i Eigen.

Aby wyjaśnić ten spór, profesor Kuo-Chen Chou i jego współpracownicy proponują model uwzględniający czynnik przestrzenny i czynnik pola sił między enzymem a jego substratem. Za pomocą tego modelu ustalają górną granicę, która może sięgać 10 10  M- 1  s- 1 i mogą wyjaśnić zaskakująco wysokie szybkości reakcji w biologii molekularnej. Ta nowa górna granica według Chou i wsp. Dla reakcji enzym-substrat jest omawiana i analizowana dalej w serii kolejnych badań.

Dokonano szczegółowego porównania między uproszczonym modelem Alberty-Hammesa-Eigena ( ryc. 1a ) i modelem Chou ( ryc. 1b ) w odniesieniu do obliczania szybkości reakcji enzym-substrat z kontrolą dyfuzji lub alternatywnie górnej granicy szybkości reakcji enzym-substrat.

Bibliografia

  1. Peter Atkins i Julio de Paula Chemia fizyczna ( 4 th EDN francuski., De Boeck 2013), s.  839-842 ( ISBN  978-2804166519 )
  2. (en) Robert A. Alberty i Gordon G. Hammes , „  Application of the Theory of Diffusion-Controlled Reactions to Enzyme Kinetics  ” , Journal of Physical Chemistry , tom.  62 N O  21958, s.  154–9 ( DOI  10.1021 / j150560a005 )
  3. (en) Manfred Eigen i Gordon G. Hammes , Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology ,1963, 1–38  s. ( ISBN  978-0-470-12270-9 , OCLC  777630506 , DOI  10.1002 / 9780470122709.ch1 ) , „Elementary Steps in Enzyme Reactions (as Studied by Relaxation Spectrometry)”
  4. (en) Seymour H. Koenig i Rodney D. Brown , „  H 2 CO 3 as Substrate for Carbonic Anhydrase in the Dehydration of HCO 3 -  ” , Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America , lot.  69 N O  9,1972, s.  2422–5 ( PMID  4627028 , PMCID  426955 , DOI  10.1073 / pnas.69.9.2422 , JSTOR  61783 , Bibcode  1972PNAS ... 69.2422K )
  5. (w) Kuo-Chen Chou i Shou-Ping Jiang , „  Badania szybkości reakcji enzymów kontrolowanych dyfuzją. Współczynnik przestrzenny i współczynnik pola sił  ” , Scientia Sinica , vol.  27 N O  5,1974, s.  664–80 ( PMID  4219062 )
  6. (w) Kuo-Chen Chou , „  The kombinacja kinetyki reakcji enzymu i substratu entre  ” , Scientia Sinica , tom.  19 N O  4,1976, s.  505–28 ( PMID  824728 )
  7. (en) TT Li i KC Chou , „  Zależności ilościowe dotyczą szybkości reakcji kontrolowanej dyfuzją i charakterystycznych parametrów w układach reakcji enzym-substrat. I. Neutralne substraty  ” , Scientia Sinica , vol.  19, n o  1,1976, s.  117–36 ( PMID  1273571 )
  8. (w) Arthur D. Riggs Suzanne Bourgeois i Melvin Cohn , „  The lake represing operatorinteraction-III. Kineticstudies  ” , Journal of Molecular Biology , t.  53, n o  3,1970, s.  401–17 ( PMID  4924006 , DOI  10.1016 / 0022-2836 (70) 90074-4 )
  9. (in) Kasper Kirschner , Ernesto Gallego , Inge Schuster i David Goodall , „  Cooperative Binding of nikotynamidoadenine dinucleotide to drożdże gliceroaldehyde-3-fosforan dehydrogenase I. Badania równowagi i skoku temperatury przy pH 8,5 i 40 ° C  ” , Journal of Molecular Biology , tom.  58, n o  1,1971, s.  29–50 ( PMID  4326080 , DOI  10.1016 / 0022-2836 (71) 90230-0 )
  10. (w) RA Gardner , DP Gardner i AP Gardner , „  globins Scavenge Sulfur trioxide Radical Anion  ” , Journal of Biological Chemistry , tom.  290,2015, s.  27204-27214 ( PMID  26381408 , DOI  10.1074 / jbc.M115.679621 )
  11. (w :) Kuo Chen Chou i Guo Ping Zhou , „  Rola białka poza aktywną witryną internetową na temat reakcji enzymów kontrolowanych przez dyfuzję  ” , Journal of the American Chemical Society , tom.  104 n O  5,1982, s.  1409–13 ( DOI  10.1021 / ja00369a043 )
  12. (w) TAJ Pagans , „  Dlaczego enzymy są tak szerokie?  » , Trends in Biochemical Sciences , tom.  8,1983, s.  46 ( DOI  10.1016 / 0968-0004 (83) 90382-1 )
  13. (w) Guozhi Zhou , Ming-Tat Wong i Guo-Qiang Zhou , „  Reakcje enzymów kontrolowane dyfuzją : przybliżone analityczne rozwiązanie modelu Chou  ” , Biophysical Chemistry , vol.  18 N O  21983, s.  125–32 ( PMID  6626685 , DOI  10.1016 / 0301-4622 (83) 85006-6 )
  14. (w) Guo-Qiang Zhou i Zhu Wei Zhong , „  Diffusion-Controlled Reactions of Enzymes  ” , European Journal of Biochemistry , tom.  128, n kość  2-3,1982, s.  383–7 ( PMID  7151785 , DOI  10.1111 / j.1432-1033.1982.tb06976.x )