W mabinlines są białka , które mają smak słodki ekstrahowane z nasion mabinlang ( Capparis masaikai LEVL. ), Rośliny rodzimy Yunnan (Prowincja Chiny ).
Zidentyfikowano i nazwano cztery homologiczne białka: mabinina-1, -2, -3 i -4. Mabinline-2 była pierwszą wyizolowaną w 1983 roku i scharakteryzowaną dziesięć lat później. Pozostałe warianty, mabinline-1, -3 i -4, zostały odkryte i scharakteryzowane w 1994 roku.
Cztery białka mają podobną strukturę trzeciorzędową (2 łańcuchy połączone wiązaniami disiarczkowymi ), których sekwencje aminokwasowe są praktycznie identyczne.
Chaîne A M-1 : EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY IRRRAQRGGL VD M-2 : QLWRCQRQFL QHQRLRACQR FIHRRAQFGG QPD M-3 : EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRGGL AD M-4 : EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRG Chaîne B M-1 : EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRQLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-2 : QPRRPALRQC CNQLRQVDRP CVCPVLRQAA QQVLQRQIIQ GPQQLRRLFD AARNLPNICN IPNIGACPFR AW M-3 : EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-4 : EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RWSekwencja aminokwasów homologicznych białek mabinlin (M), zaadaptowana z bazy danych białek Swiss-Prot .
Odpowiednie masy cząsteczkowe Mabinline-1, Mabinline-3 i Mabinline-4 wynoszą 12,3 kDa , 12,3 kDa i 11,9 kDa.
Najlżejsza jest mabinina-2 o masie cząsteczkowej 10,4 kDa. Jego trzeciorzędowa struktura składa się z połączenia 2 łańcuchów białkowych, A i B połączonych 2 międzycząsteczkowymi mostkami disiarczkowymi. Łańcuch A składa się z 33 aminokwasów, a łańcuch B z 72.
Białko to jest najbardziej odporne na ciepło w porównaniu z jego 3 homologami, ale także jednym z najbardziej stabilnych w porównaniu z innymi znanymi białkami słodzącymi, a to z powodu obecności mostków dwusiarczkowych.
Główną właściwością mabinlin jest ich silny słodki smak, znacznie lepszy od cukru. Są również bardzo stabilne termicznie.
Siła słodzenia mabininy-2 została oszacowana na 100 (przy równej wadze) i 375 (przy jednakowym stężeniu), czyli znacznie mniej niż taumatyna, ale o podobnym profilu słodzenia. Homologiczne mabininy (-1, -3 i -4) mają moc słodzącą równoważną mabininie-2.
Siła słodzenia mabininy-2 pozostaje niezmieniona po inkubacji w 100 ° C przez 48 godzin.
Siła słodząca mabininy-3 i -4 pozostaje niezmieniona po inkubacji w 80 ° C przez jedną godzinę, podczas gdy mabinina-1 nie jest już taka w tych samych warunkach. Według badań przeprowadzonych przez Y. Kurihara, różnice w stabilności termicznej wynikają z obecności argininy lub glutaminy w pozycji 47 łańcucha B.
Mabinina-2 będąca naturalnym białkiem roślinnym, bardzo dobrze rozpuszczalnym w wodzie i odpornym na ciepło, ma duże szanse stać się naturalnym słodzikiem tak rozpowszechnionym jak taumatyna . Jednak nadal nie ma przemysłowej produkcji tego białka.
W ostatnim dziesięcioleciu podjęto próby przemysłowej produkcji mabininy-2 za pomocą inżynierii genetycznej i syntezy.
W 1996 roku białko zostało wyrażone w transgenicznym ziemniaku, jednak nie opublikowano jeszcze żadnych wyników. Jednak ten sam zespół złożył wniosek o patent chroniący produkcję białka przez klonowanie i sekwencjonowanie genetyczne w 2000 roku.
W 1998 roku zsyntetyzowano białko, jednak konstrukt był słodki i cierpki .