HSP90 jest klasa białek opiekuńczych zwykle odgrywają rolę zabezpieczenia dobrej trzy - wymiarową zaginanie w zwierzęcych i roślinnych białek , w szczególności w warunkach szoku termicznego (HSP oznacza białko szoku cieplnego 90 z oznaczeniem jej masy cząsteczkowej ). Podejrzewa się, że jego niedobór lub zahamowanie w pewnych sytuacjach stresowych doprowadziłoby do gwałtownego wzrostu mutacji niemendlowskich lub epigenetycznych, gdy gatunek przechodzi przez trudne warunki. Pokazuje to mucha Drosophila .
Jest również zaangażowany w mitochondria . Znamy dwie formy o nazwach ⍺ i β (ten sam artykuł).
Odgrywa również rolę wspomagającą dla zmutowanych komórek, które są źródłem guzów i nowotworów.
Dwóch biologów z University of Chicago, Suzanne Rutherford i Susan Lindquist, przedstawiło zakończenieListopad 1998hipoteza, że HSP90 może odgrywać dużą rolę w ewolucji . HSP90, pomagając w prawidłowym fałdowaniu białek, działa jak bufor i pomaga maskować skutki uśpionych mutacji genetycznych. W przypadku niedoboru, gdy jest zbyt zestresowany, ale także w przypadku nadaktywności, powoduje, że białko słabo opiekuńcze wyraża te ukryte mutacje, powodując pojawienie się nowego fenotypu, bez wstępnej modyfikacji DNA .
HSP90 zapewnia, że białka wykonują swoją pracę nawet w przypadku wystąpienia „błędów”. Te HSP „ opiekuńcze ” syntetyzowane białka:
W efekcie zmiana fałdowania białka zmienia jego aktywność.
Produkcja HSP wzrasta wraz z każdym nagłym wzrostem temperatury. HSP 90 chroni białka rozwijające się w wyniku tego szoku, zapobiegając ich agregacji.
HSP90 jest zwykle obfite w cytoplazmie komórek. „Oddziałuje z wieloma białkami sygnalizującymi komórkę, które stabilizuje. ”.
Mutacja genu kodującego HSP90 powoduje u muszki Drosophila następujące skutki w niekontrolowany sposób:
Powstałe zmutowane muchy prawie zawsze pozostają zarówno zdolne do życia, jak i płodne. Dlatego w następnym pokoleniu wytwarzają nowe zmutowane pokolenie. Te muszki owocowe drugiej generacji skrzyżowane z muchami posiadającymi gen kodujący zdrowe i normalne HSP90 zachowują zdolność do przekazywania swoich cech trzeciemu pokoleniu, cechy, które w ten sposób stają się niezależne od tego białka.
Okazało się, że oporne na chorobotwórcze pseudomoni wywołują program samobójstwa komórek w ich obecności. Ale wydaje się, że niektóre patowary Pseudomonas są w stanie zahamować ten program.
Amerykańscy naukowcy niedawno (2019) wykazali, że niektóre szczepy bakterii Pseudomonas syringae mogą ukrywać się, aby oszukać układ odpornościowy rośliny, którą infekuje i rozbroić białko HSP90, białko znane jako niezbędne wśród roślin. Ochrona roślin i zwierząt (pomaga tworzyć i konfigurować cząsteczki, które wykrywają inwazję patogenów i zwalczają infekcje). W tym celu Pseudomonas syringae wydziela „białko wirulencji” zwane HopBF1, które naśladuje cząsteczki roślinne, które wiążą się z HSP90. HSP90 może być zatem dezaktywowany przez HopBF1, ze szkodą dla odporności rośliny, która następnie przestaje zwalczać bakterie (zwykle czyni to przez samobójstwo komórki, gdy komórki są zakażone).
Według autorów tego badania, lepsza znajomość związków, które dezaktywują HopBF1, może pomóc w zwalczaniu patogenów roślin uprawnych. Ponadto od początku XXI wieku wiemy również, że HSP90 sprzyja wzrostowi i przeżyciu wielu typów zmutowanych komórek, które są źródłem guzów lub nowotworów, co prowadzi nas do nadziei, że pewnego dnia będziemy mogli użyć HopBF1 do zablokowania wzrostu. guzy.