Równanie Haldane'a

Równanie Haldane'a opisano w przypadku enzymu , która w sposób odwracalny katalizuje (w obu kierunkach reakcji) z transformację substratu w produkt, w stosunku, który istnieje pomiędzy parametrów kinetycznych enzymu i stałej równowagi reakcji. Jest to pierwszy wykazano w 1930 roku w książce Enzymy przez John Burdon Sanderson Haldane .

To równanie wyjaśnia, że niektóre enzymy mogą być „lepszymi” katalizatorami (pod względem maksymalnych szybkości ) w każdym z dwóch kierunków reakcji.

Każdej hipotezie mechanizmu odpowiada określone równanie Haldane'a.

Dowód w przypadku prostego modelu kinetycznego

Zakładając mechanizm poniżej

${\ Displaystyle {\ rm {E}} + {\ rm {S}} \, {\ stackrel {k_ {1}} {\ underset {k _ {- 1}} {\ rightleftharpoons}}} \, {\ rm {ES}} \, {\ stackrel {k_ {2}} {\ underset {k _ {- 2}} {\ rightleftharpoons}}} \, {\ rm {E}} + {\ rm {P}} }$

początkowa szybkość nieruchomy w reakcji ${\ Displaystyle v_ {i} = {\ Frac {d \, [{\ rm {P}}]} {dt}} = {\ Frac {(k_ {1} k_ {2} \, [{\ rm { S}}] _ {0} -k _ {- 1} k _ {- 2} [{\ rm {P}}] _ {0}) [{\ rm {E}}] _ {\ rm {tot }}} {k _ {- 1} + k_ {2} + k_ {1} \, [{\ rm {S}}] _ {0} + k _ {- 2} \, [{\ rm {P }}] _ {0}}}}$

Szybkość jest dodatnia, jeśli reakcja przebiega od lewej do prawej ( ), a ujemna w przeciwnym razie. $v_0$ ${\ Displaystyle S \ rightarrow P}$

Równowaga zostanie osiągnięta, jeśli to, co się dzieje, jeśli . To pokazuje, że termodynamika narzuca związek między czterema stałymi szybkości. ${\ displaystyle v = 0}$ ${\ Displaystyle {\ Frac {[{\ rm {P}}] _ {\ text {éq}}} {[{\ rm {S}}] _ {\ text {éq}}}} = {\ Frac { k_ {1} k_ {2}} {k _ {- 1} k _ {- 2}}} = K _ {\ text {równ.}}}$

Wartości maksymalne prędkości początkowych w przód i do tyłu , otrzymywanych podczas , z jednej strony, oraz , z drugiej strony, są a , odpowiednio. ${\ displaystyle [{\ rm {S}}] _ {0} \ rightarrow \ infty}$ ${\ displaystyle [{\ rm {P}}] _ {0} = 0}$ ${\ displaystyle [{\ rm {S}}] _ {0} = 0}$ ${\ displaystyle [{\ rm {P}}] _ {0} \ rightarrow \ infty}$ ${\ Displaystyle v _ {\ rm {max}} ^ {f} = k_ {2} {\ rm {[E]}} _ {\ rm {tot}}}$ ${\ Displaystyle v _ {\ rm {max}} ^ {b} = - k _ {- 1} {\ rm {[E]}} _ {\ rm {tot}}}$

Stosunek maksymalnych prędkości w obu kierunkach jest równy ; nie jest równa stałej równowagi: oznacza to, że termodynamika (wartość stałej równowagi) nie określa stosunku dwóch maksymalnych prędkości. ${\ Displaystyle k_ {2} / k _ {- 1}}$

Z równań maksymalnych prędkości początkowych w kierunku zewnętrznym i powrotnym można również wyrazić dwie stałe Michaelisa i . ${\ Displaystyle K_ {M} ^ {S} = (k _ {- 1} + k_ {2}) / k_ {1}}$ ${\ Displaystyle K_ {M} ^ {P} = (k _ {- 1} + k_ {2}) / k _ {- 2}}$

Równanie Haldane'a jest: . ${\ Displaystyle K _ {\ text {éq}} = {\ Frac {[{\ rm {P}}] _ {\ text {éq}}} {[{\ rm {S}}] _ {\ text { éq}}}} = {\ frac {v _ {\ rm {max}} ^ {f} / K_ {M} ^ {S}} {v _ {\ rm {max}} ^ {b} / K_ { M} ^ {P}}}}$

Pokazuje, że termodynamika ogranicza stosunek między stałymi specyficzności zewnętrznej i powrotnej (en) ( ), a nie stosunek prędkości maksymalnych . ${\ displaystyle v _ {\ rm {max}} / K_ {M}}$ ${\ displaystyle v _ {\ rm {max}}}$

Bibliografia

( fr ) Ten artykuł jest częściowo lub w całości zaczerpnięty z artykułu w angielskiej Wikipedii zatytułowanego „ Enzyme kinetics # Reversible Catalysis and the Haldane equation ” ( zobacz listę autorów ) .

(w) Fersht, Alan, Struktura i mechanizm w nauce o białkach: przewodnik po katalizie enzymatycznej i zwijaniu białek , WH Freeman (druk 1998) ( ISBN 978-0-7167-3268-6 i 0-7167-3268-8 , OCLC 39606488 , czytaj online )
(w) John Burdon Sanderson Haldane , Enzymes , Longmans, Green,1930( czytaj online )
(w) John Burdon Sanderson Haldane, Enzymes , MIT Press ,1965, 235 pkt. ( ISBN 978-0-262-58003-8 , ASIN 0262580039 )
(w) Athel Cornish-Bowden, Fundamentals of Enzyme Kinetics , Portland Press,2004
„Niektóre enzymy są znacznie skuteczniejszymi katalizatorami w jednym kierunku niż w drugim. Jako uderzający przykład ograniczenia szybkości do przodu reakcji katalizowanej przez metioninę adenozylotransferazy około 10 5 większa niż w przypadku odwrotnym kierunku, nawet jeśli stała równowagi jest bliska jedności (strona 53). "
Segel, Irwin H., 1935- , Enzyme kinetics: Behavior and analysis of rapid equilibrium and steady state enzyme systems ( ISBN 978-0-471-77425-9 , 0-471-77425-1 i 0-471-30309- 7 , OCLC 1094995 , czytaj online )

Powiązane artykuły