Inhibitora trypsyny (Tl) jest białkiem i typ inhibitora proteazy seryny ( serpin ), który zmniejsza aktywność biologiczną z trypsyny przez kontrolowanie reakcji aktywacji i katalityczne białek. Trypsyna jest enzymem biorącym udział w rozkładzie wielu białek , głównie w procesie trawienia u ludzi i innych zwierząt, takich jak monogastryczne i młode przeżuwacze . Po spożyciu inhibitora trypsyny działa jako nieodwracalny i konkurencyjny substrat.
Współzawodniczy z białkami o wiązanie się z trypsyną i przez to uniemożliwia wiązanie się z białkami podczas procesu trawienia. W wyniku tego, inhibitory proteazy , które interferują z aktywnością trawienia mają anty odżywcze działanie . W związku z tym, przeciwciało anty-trypsyny jest inhibitor uważany za anty czynnik odżywczy . Ponadto inhibitor trypsyny częściowo zaburza działanie chymotrypsyny .
Trypsynogenu jest nieaktywną formą trypsyny. Jego nieaktywna forma zapewnia, że części białkowe organizmu, takie jak trzustka i mięśnie, nie ulegają rozkładowi. Tworzy się w trzustce i aktywowany trypsynie enteropeptydaza The chymotrypsynogenu jest nieaktywna postać chymotrypsyna i funkcje podobne do trypsyny.
Stwierdzono, że obecność inhibitorów antytrypsyny powoduje opóźnienie wzrostu, a także choroby metaboliczne i trawienne. Ponadto przerost trzustki jest częstym zjawiskiem związanym ze spożyciem inhibitora trypsyny. Obecność w produkcie inhibitorów antytrypsyny obniża efektywność działania białek, a tym samym uniemożliwia organizmowi konsumenta ich efektywne i pełne wykorzystanie.
Inhibitor trypsyny znajduje się w różnych produktach spożywczych, takich jak zboża, soja i różne inne rośliny strączkowe. Główną funkcją inhibitora antytrypsyny w tych produktach jest działanie jako mechanizm obronny. W obecności tego szkodliwego składnika dzikie zwierzęta uczą się, że należy unikać jakiejkolwiek żywności zawierającej inhibitor trypsyny. Inhibitor trypsyny może być również niezbędny do procesów biologicznych w roślinie.
Inhibitor trypsyny może również naturalnie występować w trzustce gatunków takich jak bydło . Jego funkcją jest ochrona zwierzęcia przed przypadkową aktywacją trypsynogenu lub chymotrypsynogenu.
Inhibitory trypsyny są wrażliwe na ciepło. Dlatego można je wyeliminować, wystawiając te pokarmy na działanie ciepła, a tym samym uczynić je bezpiecznymi dla zdrowia. Podczas dezaktywacji inhibitora antytrypsyny, produkty takie jak test ELISA inhibitora trypsyny sojowej mogą służyć do sprawdzenia, czy został on prawidłowo przetworzony.
Najważniejszym zastosowaniem inhibitorów trypsyny jest karma dla zwierząt gospodarskich . Sojowy jest składnikiem powszechnie stosowanym w paszy zwierzęcej. Może to budzić obawy ze względu na obecność inhibitorów trypsyny w soi. Jednak większość nasion soi stosowanych w paszach ma postać śruty sojowej , która została poddana obróbce cieplnej w celu usunięcia inhibitorów antytrypsyny. Jednak eksperymenty zostały przeprowadzone na zwierzętach, które spożywają aktywowane inhibitory trypsyny, a ich waga konsekwentnie spada.
Źródło | Inhibitor | Waga molekularna | Moc hamująca | Detale |
---|---|---|---|---|
Osocze krwi | α 1 -antytrypsyna | 52 kDa | Nazywany również inhibitorem trypsyny w surowicy | |
fasola limeńska | 8–10 kDa | 2.2 | Mieszanka sześciu różnych inhibitorów | |
Trzustki i płuc od bydła | Aprotynina | 6,5 kDa | 2.5 | Lepiej znany jako inhibitor trzustki . Hamuje kilka różnych proteaz serynowych |
Białko ptasie jaja | Owomucyna | 8–10 kDa | 1.2 | Owomukoidy są mieszaniną kilku różnych inhibitorów proteazy do glikoproteiny |
Soja | 20,7–22,3 kDa | 1.2 | Mieszanka kilku różnych inhibitorów. Wszystkie one również w mniejszym stopniu wiążą chymotrypsynę. |
Badanie z 2010 roku wykazało, że inhibitor proteazy z jaj gatunku słodkowodnych ślimaków , Pomacea canaliculata , oddziałuje jako inhibitor trypsyny z proteazą potencjalnych drapieżników. To pierwszy bezpośredni dowód na istnienie tego mechanizmu w królestwie zwierząt.