Aktywność receptora tyrozynowej kinazy (RTK) to białko z rodziny receptorowych-enzymów. Wszystkie są monomerycznymi receptorami transbłonowymi , z wyjątkiem insuliny , która jest heterodimerem związanym mostkiem dwusiarczkowym , a zatem tetramerycznym .
Domena powinowactwa do liganda znajduje się po stronie zewnątrzkomórkowej . Kiedy ligand wiąże się ze swoim receptorem, ulega samodimeryzacji (dzięki ligandowi i oddziaływaniom wtórnym dochodzi do asocjacji tych samych dwóch białek bitopowych typu I, tworząc receptor, który jest homodimerem). Na wewnątrzkomórkowego boku, to powoduje, że auto- krzyżowego fosforylacji receptora. W postaci homodimerycznej RTK fosforyluje po obu stronach na swoich dwóch podjednostkach, poprzez kolejną modyfikację konformacyjną, wyłącznie na swoich resztach tyrozynowych z domen, które są w nie bogate.
Na każdą fosforylowaną resztę tyrozyny przypada jedna zużyta cząsteczka ATP . Ta fosforylacja umożliwia z jednej strony zwiększenie aktywności enzymatycznej receptora w jego miejscu katalitycznym (które nie ma bezpośredniego związku z transdukcją sygnału), z drugiej strony umożliwia uwolnienie miejsc o wysokim powinowactwie do białek sygnałowych: enzymów lub białka adaptorowe. Sygnał transdukcji proliferuje poprzez oddziaływanie miejsca powinowactwa receptora i powiązanych białek.
Wszystkie receptory czynnika wzrostu (GF; francuski: czynniki wzrostu ), a nawet insulina, należą do rodziny RTK.
Po dimeryzacji receptorów błonowych dla czynników wzrostu (lub insuliny) następuje wiązanie i aktywacja wewnątrzcytoplazmatycznej kinazy z domeną SH2 (na przykład Ras lub Src), która aktywuje serię kinaz („kaskada kinaz”) aż do czynnika transkrypcyjnego zlokalizowanego w jądrze (w pobliżu DNA ), który będzie aktywowany przez fosforylację i który będzie oddziaływał z regulatorowymi regionami CIS , co w skrócie będzie miało wpływ na transkrypcję .
Różne ligandy to między innymi: