Ubiquitin



Informacje, które udało nam się zgromadzić na temat Ubiquitin, zostały starannie sprawdzone i uporządkowane, aby były jak najbardziej przydatne. Prawdopodobnie trafiłeś tutaj, aby dowiedzieć się więcej na temat Ubiquitin. W Internecie łatwo zgubić się w gąszczu stron, które mówią o Ubiquitin, a jednocześnie nie podają tego, co chcemy wiedzieć o Ubiquitin. Mamy nadzieję, że dasz nam znać w komentarzach, czy podoba Ci się to, co przeczytałeś o Ubiquitin poniżej. Jeśli informacje o Ubiquitin, które podajemy, nie są tym, czego szukałeś, daj nam znać, abyśmy mogli codziennie ulepszać tę stronę.

.

Ubiquitin
Przykadowa ilustracja artykuu Ubiquitin
Reprezentacja ubikwityny pokazano acuchy boczne z lizyn w pomaraczowa ( PDB  1UBI ).
Gówne cechy
Funkcjonowa wielofunkcyjne biako
Dystrybucja wszystkie eukarionty
Lokalizacja wszechobecny
Klasyfikacja
Pfam PF00240
InterPro IPR000626
WASNO PDOC00271
SCOP 1aar
SUPER RODZINA 1aar
Gen UBB - Polyubiquitin B.
Homo sapiens
Umiejscowienie 17 pkt 11.2
Waga molekularna 25 762  Da
Liczba pozostaoci 229  aminokwasów
Linki dostpne z GeneCard i HUGO .
Gen UBC - Polyubiquitin C.
Homo sapiens
Umiejscowienie 12 q 24,31
Waga molekularna 77 039  Da
Liczba pozostaoci 685  aminokwasów
Linki dostpne z GeneCard i HUGO .
UBA52
biakowa ubikwityny L40 gen z 60S rybosomu
Homo sapiens
Umiejscowienie 19 s 13.11
Waga molekularna 14 728  Da
Liczba pozostaoci 128  aminokwasów
Linki dostpne z GeneCard i HUGO .
RPS27A
ubikwityny-40S rybosomach Protein S27a Gene
Homo sapiens
Umiejscowienie 2 pkt 16.1
Waga molekularna 17 965  Da
Liczba pozostaoci 156  aminokwasów
Linki dostpne z GeneCard i HUGO .

Ubikwityny jest biako z 76 aminokwasów, same jako marker biakowy do wyeliminowania. Jest tak nazywany, poniewa jest zlokalizowany we wszystkich przedziaach subkomórkowych wszystkich komórek organizmu, mówi si, e jest wszechobecny . Ubikwitynacj odnosi si do przyczenia (kowalencyjne, zalenych od ATP przez kaskad enzymów, E1, E2, E3) specjalnych i regulowana przez jeden albo wicej ubikwityny do biaka docelowego (trwa cztery ubikwityny w biaku jest degradowany). Gówn funkcj tej potranslacyjnej modyfikacji jest rozpoznanie, a nastpnie zniszczenie biaka tak oznaczonego przez proteolityczny kompleks proteasomu .

Struktura

Ubikwityna skada si z 76 aminokwasów i ma mas czsteczkow okoo 8500 Da . Ma glicyn na swoim C-kocu, dziki czemu moe tworzy wizanie tiolowo-estrowe z E1. Jego struktura jest bardzo konserwatywna wród rónych gatunków eukariontów  : ludzka ubikwityna i drode maj 96% identycznoci pod wzgldem sekwencji biaek.

Mechanizm dziaania

Istniej trzy systemy proteolizy (niszczenia biaek):

  • zniszczenie przez niespecyficzne enzymy trawienne ( proteazy ): trypsyn , pepsyn , chymotrypsyn biaek spoywczych;
  • ukad lizosomalny , niespecyficzny, umoliwiajcy degradacj i recykling biaek komórkowych przez wewntrzkomórkowe proteazy;
  • ukad ubikwityna-proteasom, wci wewntrzkomórkowy, ale niezbyt specyficzny (poniewa to ubikwityny s rozpoznawane, a nie biako) przez system znakowania biaek, które maj by zdegradowane.

Ubikwityna jest mae biako wystpuje we wszystkich komórkach w komórkach eukariotycznych . Jego gówn funkcj jest znakowanie innych biaek w celu ich proteolizy. Kilka czsteczek ubikwityny jest kowalencyjnie zwizanych z biakiem docelowym (poliubikwitynacja) dziki dziaaniu trzech enzymów, ligaz E1, E2 i E3. Zmodyfikowane biako jest nastpnie kierowane do proteasomu , struktury beczkowatej, której aktywno jest regulowana przez ubikwityn, w którym zachodzi proteoliza. Nastpnie ubikwityna jest uwalniana z jej substratu i moe by ponownie wykorzystana.

Sekwencyjne dziaanie enzymów umoliwiajce wizanie z innymi biakami:

  • Aktywacja  : kocowa karboksylacja ubikwityny przez enzym aktywujcy E1
  • Koniugacja  : przeniesienie aktywowanej czsteczki ubikwityny do grupy siarczkowej enzymu koniugujcego E2.
  • Transfer  : przeniesienie czsteczki ubikwityny przez ligaz ubikwityny E3 do grupy amylowej akceptora lizyny biaka, które ma by degradowane. Biako to byo wczeniej zwizane z ligaz.

Proces ten mona powtarza wielokrotnie, a do powstania polimeru . Do wysania biaka do proteasomu i jego degradacji potrzebne s co najmniej cztery czsteczki ubikwityny przyczone do biaka .

E1 wie ubikwityn; E1-ubikwityna wie si z E2, a nastpnie przenosi ubikwityn do E2; E2-ubikwityna wie si z E3. Kompleks E3-E2-Ubikwityna jest aktywny.

E1 ( enzym aktywujcy ubikwityn ) byby wyjtkowy. Istnieje prawie sto typów E2 ( enzym koniugujcy ubikwityn ) i ponad 1000 typów E3 ( ligaza ubikwityna-biakowa ), przy czym ta ostatnia wyjania specyficzno reakcji. E2 i E3 s czsto powizane ze sob w cytoplazmie.

Ubikwityna moe równie oznacza biaka transbonowe (np. Receptory ), aby usun je z bony .

Historyczny

W 2004 roku Aaron Ciechanover , Avram Hershko i Irwin Rose otrzymali Nagrod Nobla w dziedzinie chemii za prac nad degradacj biaek kontrolowanych przez ubikwityn.

Choroby z udziaem ubikwityny

  • Zespó Liddle'a jest rzadk chorob opisan po raz pierwszy w 1960 roku przez Granta Liddle'a i charakteryzujc si wysokim cinieniem krwi . Jedn z przyczyn choroby jest midzy innymi mutacja w genie kodujcym jedn z podjednostek kanau sodowego ENaC , która uniemoliwia wizanie specyficznego enzymu E3 zwanego NEDD4, a tym samym degradacj ENaC.
  • W chorobie Parkinsona moe by take spowodowany przez gromadzenie si pewnych substancji wtórnych z niedoborem pewnych enzymów E3.
  • Niektóre nowotwory mog by spowodowane nadmiern degradacj biaek hamujcych lub akumulacj innych biaek w wyniku modyfikacji enzymu E3.
  • Uwaa si równie, e ukad ubikwityna-proteasom odgrywa rol w niektórych infekcjach wirusowych.

Hamowanie ukadu ubikwityna-proteasom

Bortezomib jest jedn z pierwszych czstek opracowanych do tego celu. By uywany eksperymentalnie w leczeniu szpiczaka .

Uwagi i odniesienia

  1. wartoci dotyczce masy oraz liczba reszt wskazanych tutaj s zwizki o prekursora biaka otrzymanego z translacji z genu przed potranslacyjnych modyfikacji , i mog si znacznie róni od odpowiednie wartoci dla funkcji biaka .
  2.   Szlak degradacji zaleny od ubikwityny   , na planet-vie.ens.fr , ENS i UPMC
  3. (in) O. Staub I. Gautschi, T. Ishikawa, K. Breitschopf, A. Ciechanover, L. i D. Schild Rattan, "Regulacja stabilnoci i funkcji nabonkowego kanau Na + (ENaC) przez ubikwitynacj" , EMBO Journal vol. 16, s. 63256336, 1997.
  4. (w) K. Tanaka, T. Suzuki, N. Hattori i Y. Mizuno, ubiquitin, proteasome and parkin ' , Biochim Biophys Acta , vol. 1695, s. 235-247, 2004.
  5. (w) Paul G. Richardson i in. , Badanie fazy 2 bortezomibu w nawrotowym szpiczaku opornym na leczenie , New Eng J Med , vol. 348, s. 2609-2617, 2003.

Zobacz te

Mamy nadzieję, że informacje, które zgromadziliśmy na temat Ubiquitin, były dla Ciebie przydatne. Jeśli tak, nie zapomnij polecić nas swoim przyjaciołom i rodzinie oraz pamiętaj, że zawsze możesz się z nami skontaktować, jeśli będziesz nas potrzebować. Jeśli mimo naszych starań uznasz, że informacje podane na temat _title nie są całkowicie poprawne lub że powinniśmy coś dodać lub poprawić, będziemy wdzięczni za poinformowanie nas o tym. Dostarczanie najlepszych i najbardziej wyczerpujących informacji na temat Ubiquitin i każdego innego tematu jest istotą tej strony internetowej; kierujemy się tym samym duchem, który inspirował twórców Encyclopedia Project, i z tego powodu mamy nadzieję, że to, co znalazłeś o Ubiquitin na tej stronie pomogło Ci poszerzyć swoją wiedzę.

Opiniones de nuestros usuarios

Oksana Janiak

Ten artykuł o zmiennej Ubiquitin przykuł moją uwagę. Zastanawia mnie, jak dobrze odmierzone są słowa, to jest jak... eleganckie.

Olga Dudek

W tym poście o Ubiquitin dowiedziałem się rzeczy, których nie znałem, więc mogę już iść spać.

Bernadeta Szczepaniak

Dzięki za ten post na Ubiquitin, właśnie tego potrzebowałem

Karol Matusiak

Czasami, gdy szukasz informacji w Internecie o czymś, znajdujesz zbyt długie artykuły, które nalegają na mówienie o rzeczach, które Cię nie interesują. Podobał mi się ten artykuł o zmiennej, ponieważ idzie do rzeczy i mówi dokładnie o tym, czego chcę, bez gubienie się w informacjach Bezużyteczne.