Informacje, które udało nam się zgromadzić na temat Ubikwitynacja, zostały starannie sprawdzone i uporządkowane, aby były jak najbardziej przydatne. Prawdopodobnie trafiłeś tutaj, aby dowiedzieć się więcej na temat Ubikwitynacja. W Internecie łatwo zgubić się w gąszczu stron, które mówią o Ubikwitynacja, a jednocześnie nie podają tego, co chcemy wiedzieć o Ubikwitynacja. Mamy nadzieję, że dasz nam znać w komentarzach, czy podoba Ci się to, co przeczytałeś o Ubikwitynacja poniżej. Jeśli informacje o Ubikwitynacja, które podajemy, nie są tym, czego szukałeś, daj nam znać, abyśmy mogli codziennie ulepszać tę stronę.
.
Ubikwitynacj (lub ubikwitynacja) jest potranslacyjna modyfikacja biochemicznych wymaga przeprowadzania kilku etapów, aby spowodowa ostatecznie do kowalencyjnego przyczania jednej lub wikszej liczby biaek z ubikwityn (8 kDa ) z jednej lub wikszej liczby lizyn akceptora biaka substratu. Te modyfikacje biochemiczne peni kilka funkcji, z których najlepiej poznan jest degradacja ubikwitynowanego biaka przez proteasom . Modyfikacj t odkryli w latach 80. XX wieku Aaron Ciechanover , Avram Hershko i Irwin Rose , za co otrzymali w 2004 roku Nagrod Nobla w dziedzinie chemii .
W ubikwitynacji kolejno zaangaowane s trzy gówne klasy enzymów zwane ligazami E1, E2 i E3. Jest tylko jeden E1 (chocia podejrzewa si, e dwa inne biaka maj aktywno ligazy E1), który gównie aktywuje ubikwityn w procesie zalenym od ATP. Istnieje okoo 36 ligaz E2 i ponad 700 ligaz E3: specyficzno ubikwitynacji jest zatem w przewaajcej mierze spowodowana ligaz E3, która okrela biako docelowe. Peptydaza specyficzna dla ubikwityny (USP) katalizuje reakcj odwrotn i umoliwia deubikwitynacj biaek, jak równie recykling monomerów ubikwityny.
We wszystkich przypadkach nowo zwizana ubikwityna jest wizana przez jej C-kocow glicyn.
Chocia generalnie ubikwitynacja zachodzi na reszcie lizyny , wykazano, e jest potencjalnie moliwe ubikwitynacja niektórych reszt cysteiny , seryny i treoniny , ale pozostaje to stosunkowo niepotwierdzone. Podobnie, niektóre biaka bez lizyn mog by ubikwitynowane dziki grupie NH2 pierwszego aminokwasu na kocu N (dotyczy to szczególnie biaka p16): jest to ubikwitynacja NH2. Regua N, inna forma atypowej ubikwitynacji, równie wykorzystuje koniec NH2 do rozpoznawania substratu przez ligaz E3, ale ta ostatnia dobrze ubikwitynuje biako na wewntrznej lizynie.
Poliubikwitynacja przez lizyn 48 (K48) polega na polimeryzacji, na docelowym biaku, acucha czsteczek ubikwityny poczonych ze sob na ich lizynach 48. Polibikwitynacja K48 prowadzi do ukierunkowania biaka zmodyfikowanego w proteasomie w celu degradacji . To najbardziej klasyczny i znany proces ubikwitynacji.
Mono-ubikwitynacja polega na kowalencyjnym wizaniu ubikwityny z biakiem. Jest to modyfikacja potranslacyjna bardzo podobna do sumoilacji lub neddylacji . Bierze ona udzia w szczególnoci w sygnalizacji komórkowej , naprawy DNA , epigenetycznej etykietowania w chromatynie lub regulacji lokalizacji niektórych biaek.
Przykady biaek mono-ubikwitynowanych:
Istniej acuchy ubikwityny o rónej topologii, poczone ze sob innymi lizynami (K6, K11, K27, K29, K33, a zwaszcza K63), a take zoone acuchy Ub / SUMO. Modyfikacje te peni róne role, które s nadal sabo zdefiniowane.
Mamy nadzieję, że informacje, które zgromadziliśmy na temat Ubikwitynacja, były dla Ciebie przydatne. Jeśli tak, nie zapomnij polecić nas swoim przyjaciołom i rodzinie oraz pamiętaj, że zawsze możesz się z nami skontaktować, jeśli będziesz nas potrzebować. Jeśli mimo naszych starań uznasz, że informacje podane na temat _title nie są całkowicie poprawne lub że powinniśmy coś dodać lub poprawić, będziemy wdzięczni za poinformowanie nas o tym. Dostarczanie najlepszych i najbardziej wyczerpujących informacji na temat Ubikwitynacja i każdego innego tematu jest istotą tej strony internetowej; kierujemy się tym samym duchem, który inspirował twórców Encyclopedia Project, i z tego powodu mamy nadzieję, że to, co znalazłeś o Ubikwitynacja na tej stronie pomogło Ci poszerzyć swoją wiedzę.